+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1tpl | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | THE THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF TYROSINE PHENOL-LYASE | ||||||
要素 | TYROSINE PHENOL-LYASE | ||||||
キーワード | LYASE(CARBON-CARBON) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Citrobacter intermedius (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2.3 Å | ||||||
データ登録者 | Antson, A. / Demidkina, T. / Dauter, Z. / Harutyunyan, E. / Wilson, K. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993 タイトル: Three-dimensional structure of tyrosine phenol-lyase. 著者: Antson, A.A. / Demidkina, T.V. / Gollnick, P. / Dauter, Z. / von Tersch, R.L. / Long, J. / Berezhnoy, S.N. / Phillips, R.S. / Harutyunyan, E.H. / Wilson, K.S. #1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1992 タイトル: The Polypeptide Chain Fold in Tyrosine Phenol-Lyase, a Pyridoxal-5'-Phosphate-Dependent Enzyme 著者: Antson, A.A. / Strokopytov, B.V. / Murshudov, G.N. / Isupov, M.N. / Harutyunyan, E.H. / Demidkina, T.V. / Vassylyev, D.G. / Dauter, Z. / Terry, H. / Wilson, K.S. | ||||||
履歴 |
| ||||||
Remark 700 | SHEET EACH SUBUNIT CONTAINS 14 ALPHA-HELICES AND TWO BETA-SHEETS: LARGE AND SMALL. THE STRUCTURE ...SHEET EACH SUBUNIT CONTAINS 14 ALPHA-HELICES AND TWO BETA-SHEETS: LARGE AND SMALL. THE STRUCTURE ALSO CONTAINS INTERSUBUNIT BETA-SHEET. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1tpl.cif.gz | 186.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1tpl.ent.gz | 148.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1tpl.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1tpl_validation.pdf.gz | 398.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 1tpl_full_validation.pdf.gz | 432.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1tpl_validation.xml.gz | 22.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1tpl_validation.cif.gz | 34.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tp/1tpl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tp/1tpl | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
| ||||||||
Atom site foot note | 1: VAL A 182 - THR A 183 OMEGA =355.89 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 2: CIS PROLINE - PRO A 339 3: VAL B 182 - THR B 183 OMEGA =354.87 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 4: CIS PROLINE - PRO B 339 | ||||||||
Components on special symmetry positions |
| ||||||||
非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given / Matrix: (-0.5621, -0.8271),詳細 | THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS TWO SUBUNITS OF THE TETRAMER. COORDINATES FOR OTHER TWO SUBUNITS CAN BE GENERATED USING CRYSTALLOGRAPHIC OPERATOR (76.02-X; -Y; Z). THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *B* WHEN APPLIED TO CHAIN *A* | |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 51508.754 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Citrobacter intermedius (バクテリア) 参照: UniProt: P31012, UniProt: P31013*PLUS, tyrosine phenol-lyase #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.44 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | *PLUS pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 15 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.058 |
---|
-解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 解像度: 2.3→10 Å 詳細: ABOUT 6% OF THE AMINO ACIDS HAVE POOR ELECTRON DENSITY AND COULD NOT BE LOCATED. THESE RESIDUES LIE IN THREE LOOPS ON THE SURFACE OF THE MOLECULE: RESIDUES 123 - 131, 384 - 398, 442 - 447 IN ...詳細: ABOUT 6% OF THE AMINO ACIDS HAVE POOR ELECTRON DENSITY AND COULD NOT BE LOCATED. THESE RESIDUES LIE IN THREE LOOPS ON THE SURFACE OF THE MOLECULE: RESIDUES 123 - 131, 384 - 398, 442 - 447 IN THE A CHAIN AND RESIDUES 123 - 133, 384 - 398, 442 - 445 IN THE B CHAIN. NO COORDINATES ARE PRESENT FOR THESE RESIDUES.
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→10 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. reflection obs: 43205 / Rfactor obs: 0.1622 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
|