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- PDB-2oqx: Crystal Structure of the apo form of E. coli tryptophanase at 1.9... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oqx
タイトルCrystal Structure of the apo form of E. coli tryptophanase at 1.9 A resolution
要素Tryptophanase
キーワードLYASE / PYRIDOXAL PHOSPHATE / TRYPTOPHAN CATABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


indole metabolic process / tryptophanase activity / tryptophanase / cell pole / L-cysteine desulfhydrase activity / L-tryptophan catabolic process / potassium ion binding / pyridoxal phosphate binding / lyase activity / protein-containing complex ...indole metabolic process / tryptophanase activity / tryptophanase / cell pole / L-cysteine desulfhydrase activity / L-tryptophan catabolic process / potassium ion binding / pyridoxal phosphate binding / lyase activity / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tryptophanase / Beta-eliminating lyase family / Tryptophanase, conserved site / Beta-eliminating lyases pyridoxal-phosphate attachment site. / Aromatic amino acid beta-eliminating lyase/threonine aldolase / Beta-eliminating lyase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) ...Tryptophanase / Beta-eliminating lyase family / Tryptophanase, conserved site / Beta-eliminating lyases pyridoxal-phosphate attachment site. / Aromatic amino acid beta-eliminating lyase/threonine aldolase / Beta-eliminating lyase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tryptophanase / Tryptophanase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Goldgur, Y. / Kogan, A. / Gdalevsky, G. / Parola, A. / Cohen-Luria, R. / Almog, O.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2007
タイトル: The structure of apo tryptophanase from Escherichia coli reveals a wide-open conformation.
著者: Tsesin, N. / Kogan, A. / Gdalevsky, G.Y. / Himanen, J.P. / Cohen-Luria, R. / Parola, A.H. / Goldgur, Y. / Almog, O.
履歴
登録2007年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.contact_author / _software.contact_author_email ..._software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tryptophanase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,7634
ポリマ－52,4651
非ポリマー2983
水6,557364
1
A: Tryptophanase
ヘテロ分子

A: Tryptophanase
ヘテロ分子

A: Tryptophanase
ヘテロ分子

A: Tryptophanase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,05216
ポリマ－209,8604
非ポリマー1,19212
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x,-y+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation11_555-x+1/2,y,-z+1/21
crystal symmetry operation14_555-x+1/2,-y+1/2,z1
Buried area20680 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area64460 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)118.422, 120.116, 171.209
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1001-

CL

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要素

#1: タンパク質 Tryptophanase / L-tryptophan indole-lyase / TNase


分子量: 52464.926 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0A853, UniProt: Q5UES8*PLUS, tryptophanase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 364 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 30% PEG 400, 100mM HEPES, 100 mM magnesium sulfate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年1月1日 / 詳細: osmic mirrors
放射モノクロメーター: osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→15 Å / Num. obs: 88583 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 20.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 42.54
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 4.25 / Num. unique all: 9268 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345345DTBデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→14.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1074113.5 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 2631 3 %RANDOM
Rwork0.203 ---
all0.21 ---
obs0.21 88583 95.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 65.89 Å2 / ksol: 0.468 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.56 Å20 Å20 Å2
2--2.66 Å20 Å2
3----3.22 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→14.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3670 0 17 364 4051
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.091.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.612
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.932
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.762.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 419 2.9 %
Rwork0.261 14095 -
obs-14514 93.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep_bs.paramprotein_bs.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3cis_peptide.paramepe_xplor.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5epe_xplor.par

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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