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万見
- PDB-1tou: Crystal structure of human adipocyte fatty acid binding protein i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tou
タイトルCrystal structure of human adipocyte fatty acid binding protein in complex with a non-covalent ligand
要素Fatty acid-binding protein, adipocyte
キーワードLIPID TRANSPORT / Transport / Lipid-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


hormone receptor binding / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / long-chain fatty acid binding / cellular response to lithium ion / Triglyceride catabolism / white fat cell differentiation / long-chain fatty acid transport / fatty acid transport / brown fat cell differentiation / lipid droplet ...hormone receptor binding / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / long-chain fatty acid binding / cellular response to lithium ion / Triglyceride catabolism / white fat cell differentiation / long-chain fatty acid transport / fatty acid transport / brown fat cell differentiation / lipid droplet / cholesterol homeostasis / fatty acid binding / response to bacterium / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / positive regulation of inflammatory response / cellular response to tumor necrosis factor / positive regulation of cold-induced thermogenesis / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / negative regulation of DNA-templated transcription / extracellular exosome / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-B1V / Fatty acid-binding protein, adipocyte
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2 Å
データ登録者Ringom, R. / Axen, E. / Uppenberg, J. / Lundback, T. / Rondahl, L. / Barf, T.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2004
タイトル: Substituted benzylamino-6-(trifluoromethyl)pyrimidin-4(1H)-ones: a novel class of selective human A-FABP inhibitors.
著者: Ringom, R. / Axen, E. / Uppenberg, J. / Lundback, T. / Rondahl, L. / Barf, T.
履歴
登録2004年6月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fatty acid-binding protein, adipocyte
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9302
ポリマ－14,6091
非ポリマー3211
水2,414134
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.829, 53.106, 31.383
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Fatty acid-binding protein, adipocyte / AFABP / Adipocyte lipid-binding protein / ALBP / A-FABP


分子量: 14608.702 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15090
#2: 化合物 ChemComp-B1V / 2-[(2-OXO-2-PIPERIDIN-1-YLETHYL)SULFANYL]-6-(TRIFLUOROMETHYL)PYRIMIDIN-4-OL / 2-[(2-OXO-2-PIPERIDIN-1-YLETHYL)THIO]-6-(TRIFLUOROMETHYL)PYRIMIDIN-4(1H)-ONE


分子量: 321.319 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H14F3N3O2S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 134 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG2000, DMSO, TRIS, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年10月16日
放射モノクロメーター: osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→15 Å / Num. obs: 8483 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.209 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Num. unique all: 792 / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0003精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 5.057 / SU ML: 0.142 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.245 / ESU R Free: 0.219 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27947 380 4.5 %RANDOM
Rwork0.20032 ---
obs0.20372 7997 98.01 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.467 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.13 Å20 Å20 Å2
2---0.46 Å20 Å2
3---1.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1021 0 21 134 1176
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221056
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.211.9541421
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0075130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.26224.65143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.72615200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.368156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.310.2166
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02755
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1850.2424
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.2705
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.2105
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2390.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0910.217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8111.5667
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.24721049
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8723444
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.054.5372
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 26 -
Rwork0.223 520 -
obs--90.7 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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