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- PDB-1ton: RAT SUBMAXILLARY GLAND SERINE PROTEASE, TONIN. STRUCTURE SOLUTION... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ton
タイトルRAT SUBMAXILLARY GLAND SERINE PROTEASE, TONIN. STRUCTURE SOLUTION AND REFINEMENT AT 1.8 ANGSTROMS RESOLUTION
要素TONIN
キーワードHYDROLASE(SERINE PROTEINASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


tissue kallikrein / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Activation of Matrix Metalloproteinases / regulation of systemic arterial blood pressure / zymogen activation / serine-type peptidase activity / secretory granule / serine-type endopeptidase activity / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus rattus (エジプトネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Fujinaga, M. / James, M.N.G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Rat submaxillary gland serine protease, tonin. Structure solution and refinement at 1.8 A resolution.
著者: Fujinaga, M. / James, M.N.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1985
タイトル: Kallikrein-Related M/Rnas of the Rat Submaxillary Gland. Nucleotide Sequences of Four Distinct Types Including Tonin
著者: Ashley, P.L. / Macdonald, R.J.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1984
タイトル: Amino Acid Sequence of Rat Submaxillary Tonin Reveals Similarities to Serine Proteases
著者: Lazure, C. / Leduc, R. / Seidah, N.G. / Thibault, G. / Genest, J. / Chretien, M.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1978
タイトル: Crystal Data for Tonin, an Enzyme Involved in the Formation of Angiotensin II
著者: Hayakawa, K. / Kelly, J.A. / James, M.N.G.
履歴
登録1987年6月3日処理サイト: BNL
改定 1.01988年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Advisory / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年10月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650HELIX THE SECONDARY STRUCTURE SPECIFICATIONS PRESENTED ON THE *HELIX* AND *TURN* RECORDS BELOW WERE ...HELIX THE SECONDARY STRUCTURE SPECIFICATIONS PRESENTED ON THE *HELIX* AND *TURN* RECORDS BELOW WERE EXTRACTED FROM THE PUBLICATION CITED ON THE *JRNL* RECORDS ABOVE. THIS INFORMATION WAS GENERATED USING THE PROCEDURE DEFINED BY W. KABSCH AND C. SANDER (BIOPOLYMERS, V. 22, P. 2577, 1983).
Remark 700SHEET SHEETS *S1A* AND *S1B* FORM A SANDWICH. SHEETS *S2A* AND *S2B* FORM A SANDWICH.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TONIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7522
ポリマ－25,6861
非ポリマー651
水2,684149
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: TONIN
ヘテロ分子

A: TONIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5044
ポリマ－51,3732
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area1700 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area19320 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)48.580, 48.580, 200.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Atom site foot note1: RESIDUE 219 IS A CIS PROLINE. / 2: SEE REMARK 4.

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要素

#1: タンパク質 TONIN


分子量: 25686.357 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rattus rattus (エジプトネズミ)
参照: UniProt: P00759
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE ZINC ION IS ALSO BONDED TO OE2 GLU 148 OF A SYMMETRY-RELATED MOLECULE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.47 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.1 MPIPES1reservoir
25 mM1reservoirZnSO4
32.1 M1reservoir(NH4)2SO4

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データ収集

反射
*PLUS
Biso Wilson estimate: 16.1 Å2
反射 シェル
*PLUS

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.8→8 Å / Rfactor obs: 0.196 / σ(I): 0
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1734 0 1 149 1884
精密化
*PLUS
σ(I): 1 / 最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 14997 / Rfactor obs: 0.196
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.013
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0310.018
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0270.018
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0180.015
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1390.08

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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