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万見
- PDB-1toi: Hydrocinnamic acid-bound structure of Hexamutant + A293D mutant o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1toi
タイトルHydrocinnamic acid-bound structure of Hexamutant + A293D mutant of E. coli aspartate aminotransferase
要素Aspartate aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / aspartate aminotransferase hexamutant
機能・相同性
機能・相同性情報


L-phenylalanine biosynthetic process / L-phenylalanine biosynthetic process from chorismate via phenylpyruvate / L-tyrosine-2-oxoglutarate transaminase activity / aspartate catabolic process / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HYDROCINNAMIC ACID / Aspartate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Chow, M.A. / McElroy, K.E. / Corbett, K.D. / Berger, J.M. / Kirsch, J.F.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Narrowing substrate specificity in a directly evolved enzyme: the A293D mutant of aspartate aminotransferase
著者: Chow, M.A. / McElroy, K.E. / Corbett, K.D. / Berger, J.M. / Kirsch, J.F.
履歴
登録2004年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0602
ポリマ－43,9091
非ポリマー1501
水4,143230
1
A: Aspartate aminotransferase
ヘテロ分子

A: Aspartate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,1194
ポリマ－87,8192
非ポリマー3002
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_755-x+2,y,-z+1/21
Buried area7350 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area28450 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)83.789, 154.845, 77.915
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-548-

HOH

詳細The biological assembly is a dimer, the second part of which is generated by the two-fold axis: -x+2, -z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Aspartate aminotransferase / Transaminase A / ASPAT


分子量: 43909.418 Da / 分子数: 1 / 変異: V39L,K41Y,T47I,N69L,T109S,A293D,N297S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ASPC, B0928 / プラスミド: pJO2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MG204 / 参照: UniProt: P00509, aspartate transaminase
#2: 化合物 ChemComp-HCI / HYDROCINNAMIC ACID / 3PP / 3-PHENYLPROPIONIC ACID / 3-フェニルプロピオン酸


分子量: 150.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H10O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: potassium phosphate, PLP, EDTA, DTT, PEG 400, N-methylmorpholine, ammonium sulfate, hydrocinnamic acid, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.12 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月16日
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 38227 / Num. obs: 38227 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Rsym value: 0.038 / Net I/σ(I): 26.2
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 2.9 % / Mean I/σ(I) obs: 6.5 / Num. unique all: 3268 / Rsym value: 0.161 / % possible all: 82.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0003精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AHX

1ahx


解像度: 1.9→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 4.316 / SU ML: 0.068 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19689 1928 5.1 %RANDOM
Rwork0.1734 ---
all0.17461 36230 --
obs0.17461 36230 94.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.13 Å20 Å20 Å2
2---0.43 Å20 Å2
3---0.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3089 0 11 230 3330
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0223157
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1741.9514269
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0665389
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.03124.2150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.09115518
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1491522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2469
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022413
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2560.21541
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.22177
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1420.2261
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1790.2102
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1750.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7641.52020
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.23223122
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.26131300
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5534.51147
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.219 114 -
Rwork0.176 2269 -
obs-2383 81.3 %
精密化 TLS

T12: 0.0086 Å2 / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5242-0.0666-0.17270.4845-0.080.5407-0.0064-0.1085-0.00160.02050.0064-0.02130.0060.07030-0.0219-0.0034-0.0155-0.0092-0.029188.249951.746635.0996
22.25720.6444-0.29421.4248-0.26481.1450.0796-0.04920.16340.06540.05060.0716-0.0818-0.0578-0.1302-0.06890.0424-0.0711-0.0228-0.059763.199858.761241.224
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA48 - 32544 - 313
2X-RAY DIFFRACTION2AA15 - 4711 - 43
3X-RAY DIFFRACTION2AA326 - 409314 - 396

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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