[日本語] English
万見
- PDB-1tn3: THE C-TYPE LECTIN CARBOHYDRATE RECOGNITION DOMAIN OF HUMAN TETRANECTIN -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tn3
タイトルTHE C-TYPE LECTIN CARBOHYDRATE RECOGNITION DOMAIN OF HUMAN TETRANECTIN
要素TETRANECTIN
キーワードLECTIN / TETRANECTIN / PLASMINOGEN BINDING / KRINGLE 4 / C-TYPE LECTIN / CARBOHYDRATE RECOGNITION DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


kringle domain binding / granular component / platelet dense granule lumen / positive regulation of plasminogen activation / bone mineralization / ossification / Platelet degranulation / heparin binding / carbohydrate binding / : ...kringle domain binding / granular component / platelet dense granule lumen / positive regulation of plasminogen activation / bone mineralization / ossification / Platelet degranulation / heparin binding / carbohydrate binding / : / calcium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily ...: / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ETHANOL / Tetranectin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kastrup, J.S. / Nielsen, B.B. / Rasmussen, H. / Holtet, T.L. / Graversen, J.H. / Etzerodt, M. / Thoegersen, H.C. / Larsen, I.K.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Structure of the C-type lectin carbohydrate recognition domain of human tetranectin.
著者: Kastrup, J.S. / Nielsen, B.B. / Rasmussen, H. / Holtet, T.L. / Graversen, J.H. / Etzerodt, M. / Thogersen, H.C. / Larsen, I.K.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1997
タイトル: Human Plasminogen Binding Protein Tetranectin: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of the C-Type Lectin Crd and the Full-Length Protein
著者: Kastrup, J.S. / Rasmussen, H. / Nielsen, B.B. / Larsen, I.K. / Holtet, T.L. / Graversen, J.H. / Etzerodt, M. / Thogersen, H.C.
#2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1997
タイトル: Crystal Structure of Tetranectin, a Trimeric Plasminogen-Binding Protein with an Alpha-Helical Coiled Coil
著者: Nielsen, B.B. / Kastrup, J.S. / Rasmussen, H. / Holtet, T.L. / Graversen, J.H. / Etzerodt, M. / Thogersen, H.C. / Larsen, I.K.
#3: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: Tetranectin, a Trimeric Plasminogen-Binding C-Type Lectin
著者: Holtet, T.L. / Graversen, J.H. / Clemmensen, I. / Thogersen, H.C. / Etzerodt, M.
#4: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1992
タイトル: The Gene Structure of Tetranectin, a Plasminogen Binding Protein
著者: Berglund, L. / Petersen, T.E.
履歴
登録1997年11月6日処理サイト: BNL
改定 1.01998年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TETRANECTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3595
ポリマ－15,1371
非ポリマー2224
水1,13563
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.250, 64.250, 75.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-194-

HOH

21A-216-

HOH

詳細THE CARBOHYDRATE RECOGNITION DOMAIN OF TETRANECTIN FORMS A DIMER IN CRYSTALS, WHEREAS FULL-LENGTH TETRANECTIN IS A HOMOTRIMER IN CRYSTALS AS WELL AS IN SOLUTION. TWO DIFFERENT SIDE CHAIN CONFORMATIONS HAVE BEEN IDENTIFIED FOR THR 48, VAL 49, AND MET 58. IN ADDITION, THE AMIDE MOIETIES LINKING THR 138 AND GLU 139 AND THR 141 AND ALA 142, RESPECTIVELY, ARE OBSERVED IN TWO DISTINCT CONFORMATIONS. THE SIDE CHAINS OF NINE RESIDUES (GLN 66, ARG 101, GLU 107, ARG 130, LYS 134, GLU 139, ARG 169, ILE 180, VAL 181) ARE LESS WELL-DEFINED.

-
要素

#1: タンパク質 TETRANECTIN


分子量: 15136.991 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 45 - 181 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PT7H6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH / 参照: UniProt: P05452
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EOH / ETHANOL / エタノ-ル


分子量: 46.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY THE HANGING DROP METHOD BY MIXING 4 MICROLITER OF A SOLUTION CONTAINING 5 MG/ML PROTEIN, 0.02 M CACL2, 0.05 M NACL, 0.10 M TRIS-HCL, PH 8.0, WITH 3 MICROLITER ...詳細: THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY THE HANGING DROP METHOD BY MIXING 4 MICROLITER OF A SOLUTION CONTAINING 5 MG/ML PROTEIN, 0.02 M CACL2, 0.05 M NACL, 0.10 M TRIS-HCL, PH 8.0, WITH 3 MICROLITER RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 2.1 M AMMONIUM SULFATE, 5 % ETHANOL., vapor diffusion - hanging drop
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 60 %
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Kastrup, J.S., (1997) Acta Crystallogr.,Sect.D, 53, 108.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12.86 mg/mlprotein1drop
22.86 %isopropanol1drop
32.0 Mammonium sulfate1drop
42.14 %ethanol1drop
55 %ethanol1reservoir
62.1 Mammonium sulfate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.927
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年5月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.927 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→15 Å / Num. obs: 10723 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 23 Å2 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Rsym value: 0.221 / % possible all: 98.3
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.062
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.221

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
CCP4データ削減
AMoRE位相決定
TNT5E精密化
CCP4データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2MSB, ONE MONOMER

2msb


解像度: 2→25 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL 1.0 / 交差検証法: A POSTERIORI / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO
詳細: THE STRUCTURE WAS INITIALLY REFINED TO AN R-VALUE OF 34.7 % USING X-PLOR.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 529 5 %RANDOM
Rwork0.215 ---
all0.218 11061 --
obs0.218 11061 98 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS AND KRETSINGER (J.MOL.BIOL. (1995) 91, 201-228)
Bsol: 292 Å2 / ksol: 0.87 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1066 0 7 66 1139
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01611050.8
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.615021.4
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d17.76601
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.017311.5
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0161584
X-RAY DIFFRACTIONt_it2109510
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.0262810
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.267
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg17.71
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.0171.5
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0164

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る