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- PDB-1tlv: Structure of the native and inactive LicT PRD from B. subtilis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tlv
タイトルStructure of the native and inactive LicT PRD from B. subtilis
要素Transcription antiterminator licT
キーワードTRANSCRIPTION / transcriptional antitermination / conformational change / LicT / histidine phosphorylation / activation mechanism / HPr / dimer structure / phosphoenolpyruvate (PEP): sugar phosphotransferase system (PTS) / PTS regulation domains (PRD)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of DNA-templated transcription / RNA binding
類似検索 - 分子機能
PRD domain / Transcription antiterminator, conserved site / CAT RNA-binding domain / CAT RNA-binding domain superfamily / CAT RNA binding domain / PRD domain signature. / CAT RNA binding domain / PTS-regulatory domain, PRD / PRD domain / : ...PRD domain / Transcription antiterminator, conserved site / CAT RNA-binding domain / CAT RNA-binding domain superfamily / CAT RNA binding domain / PRD domain signature. / CAT RNA binding domain / PTS-regulatory domain, PRD / PRD domain / : / PRD domain / PRD domain superfamily / PRD domain profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription antiterminator LicT
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Graille, M. / Zhou, C.-Z. / Receveur-Brechot, V. / Collinet, B. / Declerck, N. / van Tilbeurgh, H.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Activation of the LicT Transcriptional Antiterminator Involves a Domain Swing/Lock Mechanism Provoking Massive Structural Changes
著者: Graille, M. / Zhou, C.-Z. / Receveur-Brechot, V. / Collinet, B. / Declerck, N. / van Tilbeurgh, H.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of an activated form of the PTS regulation domain from the LicT transcriptional antiterminator
著者: van Tilbeurgh, H. / Lecoq, D. / Declerck, N.
履歴
登録2004年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription antiterminator licT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1891
ポリマ－26,1891
非ポリマー00
水1,76598
1
A: Transcription antiterminator licT

A: Transcription antiterminator licT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,3782
ポリマ－52,3782
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area3490 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area19710 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)48.734, 48.734, 162.472
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: -x, y, z.

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要素

#1: タンパク質 Transcription antiterminator licT


分子量: 26189.223 Da / 分子数: 1 / 断片: PTS-REGULATORY DOMAIN (RESIDUES 57-274) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: LICT, N15A, BSU39080 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P39805
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.4
詳細: 0.5-0.7 M potassium acetate, 0.1 M sodium citrate, pH 3.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.93 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月11日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→99 Å / Num. obs: 18537 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 8.59 % / Biso Wilson estimate: 25.9 Å2 / Rsym value: 0.036 / Net I/σ(I): 44.7
反射 シェル解像度: 1.9→1.96 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Rsym value: 0.401 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.95→9.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 558117.86 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.292 821 5 %RANDOM
Rwork0.269 ---
obs0.269 16547 97.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 72.8314 Å2 / ksol: 0.420091 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.1 Å2-1.78 Å20 Å2
2---2.1 Å20 Å2
3---4.21 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→9.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1708 0 0 98 1806
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.62
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.393 132 5.1 %
Rwork0.326 2441 -
obs--94.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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