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- PDB-1tjf: The crystal structure of the N-terminal domain of CAP indicates v... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tjf
タイトルThe crystal structure of the N-terminal domain of CAP indicates variable oligomerisation
要素Adenylyl cyclase-associated protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


macropinosome / pinocytosis / contractile vacuole organization / Neutrophil degranulation / aggregation involved in sorocarp development / vacuolar membrane / response to osmotic stress / establishment or maintenance of cell polarity / pseudopodium / mitotic cytokinesis ...macropinosome / pinocytosis / contractile vacuole organization / Neutrophil degranulation / aggregation involved in sorocarp development / vacuolar membrane / response to osmotic stress / establishment or maintenance of cell polarity / pseudopodium / mitotic cytokinesis / adenylate cyclase binding / phagocytic cup / cAMP-mediated signaling / extracellular matrix / actin filament organization / cell-cell adhesion / phagocytic vesicle membrane / actin binding / cell cortex / regulation of gene expression / vesicle / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal domain / Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal / CAP, conserved site, N-terminal / CAP, conserved site, C-terminal / Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal domain superfamily / : / CAP N-terminal conserved motif / CAP, N-terminal domain / CAP protein signature 1. / CAP protein signature 2. ...Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal domain / Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal / CAP, conserved site, N-terminal / CAP, conserved site, C-terminal / Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal domain superfamily / : / CAP N-terminal conserved motif / CAP, N-terminal domain / CAP protein signature 1. / CAP protein signature 2. / Adenylate cyclase-associated CAP / Adenylate cyclase-associated CAP, C-terminal / Adenylate cyclase associated (CAP) C terminal / Adenylate cyclase-associated CAP, C-terminal superfamily / CARP motif / Domain in CAPs (cyclase-associated proteins) and X-linked retinitis pigmentosa 2 gene product. / C-CAP/cofactor C-like domain / C-CAP/cofactor C-like domain profile. / Cyclase-associated protein CAP/septum formation inhibitor MinC, C-terminal / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenylyl cyclase-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Mohd Yusof, A. / Hu, N.J. / Wlodawer, A. / Hofmann, A.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2005
タイトル: Structural evidence for variable oligomerization of the N-terminal domain of cyclase-associated protein (CAP).
著者: Mohd Yusof, A. / Hu, N.J. / Wlodawer, A. / Hofmann, A.
履歴
登録2004年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylyl cyclase-associated protein
B: Adenylyl cyclase-associated protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4988
ポリマ－40,9222
非ポリマー5766
水5,026279
1
A: Adenylyl cyclase-associated protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8455
ポリマ－20,4611
非ポリマー3844
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Adenylyl cyclase-associated protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6533
ポリマ－20,4611
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.240, 75.060, 162.874
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Adenylyl cyclase-associated protein / CAP


分子量: 20461.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
遺伝子: CAP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P54654
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: ammonium sulphate, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5407
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年2月7日 / 詳細: osmic focussing
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5407 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 21214 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 33.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.22→2.34 Å / % possible obs: 94.3 % / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.303 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 94.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1s0p

1s0p


解像度: 2.21→19.78 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 209100.79 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 2100 9.9 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.197 21214 95.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 61.8927 Å2 / ksol: 0.368903 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.41 Å20 Å20 Å2
2--9.29 Å20 Å2
3----10.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→19.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2860 0 30 279 3169
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.97
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.072.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.893
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.13
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.073.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 328 10.7 %
Rwork0.222 2734 -
obs--82.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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