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- PDB-1tht: STRUCTURE OF A MYRISTOYL-ACP-SPECIFIC THIOESTERASE FROM VIBRIO HARVEYI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tht
タイトルSTRUCTURE OF A MYRISTOYL-ACP-SPECIFIC THIOESTERASE FROM VIBRIO HARVEYI
要素THIOESTERASE
キーワードTHIOESTERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / bioluminescence / fatty acid metabolic process
類似検索 - 分子機能
Acyl transferase, LuxD / Acyl transferase / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Vibrio harveyi (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Lawson, D.M. / Derewenda, U. / Serre, L. / Ferri, S. / Szitter, R. / Wei, Y. / Meighen, E.A. / Derewenda, Z.S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Structure of a myristoyl-ACP-specific thioesterase from Vibrio harveyi.
著者: Lawson, D.M. / Derewenda, U. / Serre, L. / Ferri, S. / Szittner, R. / Wei, Y. / Meighen, E.A. / Derewenda, Z.S.
履歴
登録1994年4月19日処理サイト: BNL
改定 1.01995年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 700SHEET THE STRANDS OF S2 IN *SHEET* RECORDS BELOW BOTH BELONG TO THE CAP DOMAIN.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THIOESTERASE
B: THIOESTERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,4852
ポリマ－68,4852
非ポリマー00
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)97.500, 83.800, 47.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.30, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細THERE ARE TWO MOLECULES PER ASYMMETRIC UNIT.

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要素

#1: タンパク質 THIOESTERASE


分子量: 34242.484 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio harveyi (バクテリア) / 参照: UniProt: P05521
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.13 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Swenson, L., (1992) J.Mol. Biol, 227, 572.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
19 mg/mlprotein1drop
2100 mMpotassium phosphate1drop
320 %glycerol1drop
455 %satammonium sulfate1drop
5100 mMpotassium phosphate1drop
61 %PEG2001drop
755 %satammonium sulfate1reservoir
8100 mMpotassium phosphate1reservoir
91 %PEG2001reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.06 Å / Num. obs: 36778 / % possible obs: 86 % / Observed criterion σ(I): 14.3 / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.09

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解析

ソフトウェア
名称分類
ARP/wARPモデル構築
X-PLORモデル構築
PROLSQ精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.1→8 Å / σ(F): 1 /
Rfactor反射数
obs0.227 36771
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4594 0 0 55 4649
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.020.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0580.058
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0770.077
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it3.3883.388
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it5.1245.124
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.0254.025
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it6.0246.024
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0280.028
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1370.137
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1740.174
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.260.26
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.1160.116
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.7944.794
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor18.32418.324
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor32.10732.107
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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