PDB-1te4: Solution structure of MTH187. Ontario Centre for Structural Prote...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 1te4

タイトル

Solution structure of MTH187. Ontario Centre for Structural Proteomics target MTH0187_1_111; Northeast Structural Genomics Target TT740

要素

conserved protein MTH187

キーワード

STRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / MTH187 / Methanobacterium thermoautotrophicum / structural proteomics / HEAT-like repeat / OCSP / NESG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI / Northeast Structural Genomics Consortium

機能・相同性

PBS lyase HEAT-like repeat / E-Z type HEAT repeats / PBS lyase HEAT-like repeat / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha / Conserved protein

機能・相同性情報

生物種

Methanothermobacter thermautotrophicus (古細菌)

手法

溶液NMR / simulated annealing

データ登録者

Gignac, I. / Julien, O. / Yee, A. / Arrowsmith, C.H. / Gagne, S.M. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)

引用

ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2006
タイトル: MTH187 from Methanobacterium thermoautotrophicum has three HEAT-like Repeats.
著者: Julien, O. / Gignac, I. / Hutton, A. / Yee, A. / Arrowsmith, C.H. / Gagne, S.M.

履歴

登録	2004年5月24日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2004年7月13日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2008年4月30日	Group: Version format compliance
改定 1.2	2011年7月13日	Group: Version format compliance
改定 1.3	2022年3月2日	Group: Database references / Derived calculations カテゴリ: database_2 / pdbx_database_related ...database_2 / pdbx_database_related / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_related.db_name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.4	2024年5月22日	Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	1te4.cif.gz	1.3 MB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb1te4.ent.gz	1.1 MB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	1te4.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	1te4_validation.pdf.gz	344.1 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	1te4_full_validation.pdf.gz	621.9 KB	表示
XML形式データ	1te4_validation.xml.gz	66.9 KB	表示
CIF形式データ	1te4_validation.cif.gz	110.9 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/te/1te4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/te/1te4	HTTPS FTP

-
関連構造データ

類似構造データ	1lxj-d 2l7y-d 5ok8-2 2dwy-4 1lxn-3 6elt-d 2p6h-2 1ve0-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索
その他のデータベース	TargetDB: TT740

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI

登録構造単位

A: conserved protein MTH187

14.6 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者が定義した集合体

NMR アンサンブル

	データ	基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)	40 / 100	structures with the lowest energy
代表モデル	モデル #1	closest to the average

#1: タンパク質	conserved protein MTH187 分子量: 14582.253 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現由来: (組換発現) Methanothermobacter thermautotrophicus (古細菌) 解説: The protein was purified on a Nickel column. / 遺伝子: mt0187 / プラスミド: pET-15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O26289

-
実験

実験

手法: 溶液NMR

NMR実験

Conditions-ID	Experiment-ID	Solution-ID	タイプ
1	1	1	15N-TOCSY-HSQC
1	2	1	15N-NOESY-HSQC
1	3	2	CBCA(CO)NH
1	4	2	HN(CA)CB
1	5	2	HNCO
1	6	2	(H)CCH-TOCSY
1	7	2	HN(CA)CO
1	8	2	HCA(CO)N
1	9	2	HN(CO)CA
1	10	2	CC(CO)NH
1	11	2	HCACO

NMR実験の詳細

Text: 15N-TOCSY-HSQC acquired at 500MHz, mix=100ms; 15N-NOESY-HSQC acquired at 800MHz, mix=100ms; others acquired at 600MHz

-
試料調製

詳細

Solution-ID	内容	溶媒系
1	0.47 mM MTH187 U-15N, 25 mM potassium phosphate, 22 mM CHAPS, 10 mM NaCl, 0.5 mM DSS, 90% H2O, 10% D2O	90% H2O/10% D2O
2	0.47 mM MTH187 U-15N,13c, 25 mM potassium phosphate, 22 mM CHAPS, 10 mM NaCl, 0.5 mM DSS, 90% H2O, 10% D2O	90% H2O/10% D2O

試料状態

イオン強度: 0.06 / pH: 6.2 / 圧: 101.3 KPA / 温度: 321.2 K

-
NMR測定

放射

プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M

放射波長

相対比: 1

NMRスペクトロメーター

タイプ	製造業者	モデル	磁場強度 (MHz)	Spectrometer-ID
Varian INOVA	Varian	INOVA	500	1
Varian INOVA	Varian	INOVA	600	2
Varian INOVA	Varian	INOVA	800	3

-
解析

NMR software

名称	バージョン	分類
ARIA	1.2	構造決定
CNS	1.1	構造決定
CNS	1.1	精密化

精密化

手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 2546 constraints: 2363 NOE-derived distance restraints, 47 from coupling constants, 127 dihedral angle restraints and 9 distance restraints from hydrogen bonds

代表構造

選択基準: closest to the average

NMRアンサンブル

コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 40

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関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

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