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- PDB-1tac: HIV-1 TAT CYS-, NMR, 10 STRUCTURES -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tac
タイトルHIV-1 TAT CYS-, NMR, 10 STRUCTURES
要素TAT PROTEIN
キーワードTRANSCRIPTION REGULATION / HIV-1 / TRANSACTIVATION / RNA BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


viral gene expression / trans-activation response element binding / regulatory region RNA binding / protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / positive regulation of viral transcription / symbiont-mediated perturbation of host chromatin organization / symbiont-mediated suppression of host translation initiation / host cell nucleolus / actinin binding / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation ...viral gene expression / trans-activation response element binding / regulatory region RNA binding / protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / positive regulation of viral transcription / symbiont-mediated perturbation of host chromatin organization / symbiont-mediated suppression of host translation initiation / host cell nucleolus / actinin binding / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / RNA-binding transcription regulator activity / cyclin binding / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / protein domain specific binding / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / apoptotic process / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
HIV-1 Transactivator Protein / Tat domain / Tat domain superfamily / Immunodeficiency virus transactivating regulatory protein (Tat) / Transactivating regulatory protein (Tat) / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法溶液NMR / SIMULATED ANNEALING, RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS
データ登録者Roesch, P. / Boehm, M. / Sticht, H.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution Structure of HIV-1 Tat Protein
著者: Boehm, M. / Sticht, H. / Seidel, G. / Roesch, P.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: Structural Studies of HIV-1 Tat Protein
著者: Bayer, P. / Kraft, M. / Ejchart, A. / Westendorp, M. / Frank, R. / Rosch, P.
履歴
登録1998年3月13日処理サイト: BNL
改定 1.01999年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TAT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5631
ポリマ－9,5631
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 240ENERGY, AGREEMENT WITH EXPERIMENTAL DATA
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 TAT PROTEIN / TRANSACTIVATING REGULATORY PROTEIN


分子量: 9562.662 Da / 分子数: 1 / 変異: M1L, C22S, C25A, C27A, C30S, C31A, C34S, C37A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 細胞株: BL21 / 遺伝子: TATCYS- / Variant: ZAIRE 2 / プラスミド: BL21 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): TATCYS- / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P12506

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY
121TOCSY
131COSY
1411H-15N-HSQC
1511H
1611H
17115N-NOESY-HMQC
1811H
1911H
110115N-TOCSY-HMQC

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試料調製

詳細内容: H2O/D2O (9:1)
試料状態イオン強度: 0.85 M / pH: 5 / 圧: 10E+5 PA atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AMX600 / 製造業者: Bruker / モデル: AMX600 / 磁場強度: 600 MHz

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
NMR software
名称開発者分類
X-PLORBRUNGER精密化
NDEE構造決定
X-PLOR構造決定
精密化手法: SIMULATED ANNEALING, RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS / ソフトェア番号: 1
詳細: DESCRIPTION OF THE STRATEGY USED FOR NMR STRUCTURE CALCULATION AND REFINEMENT: NOE CROSS-PEAKS WERE DIVIDED INTO THREE CATEGORIES AND ASSIGNED DISTANCE RANGES ACCORDING TO THEIR INTENSITY: STRONG (<0.29 NM); MEDIUM (<0.42 NM); WEAK (<0.57 NM). PEAK INTENSITIES WERE ESTIMATED FROM THE NUMBER OF CONTOURS IN NOESY SPECTRUM. 23 3JHNA COUPLING CONSTANTS WERE EXTRACTED FROM DQF-COSY SPECTRUM, AND CONVERTED TO PHI-ANGLES ACCORDING THE KARPLUS EQUATION. THE STRUCTURE CALCULATIONS USED MODIFIED AB INITIO SIMULATED ANNEALING (SA. INP) AND REFINEMENT (REFINE. INP) PROTOCOLS FROM THE X-PLOR PROGRAM PACKAGE WHICH INCLUDED FLOATING ASSIGNMENT OF PROCHIRAL GROUPS, REDUCED PRESENTATION FOR NON-BOND INTERACTIONS FOR PART OF THE CALCULATION, REFINEMENT AGAINST CONFORMATIONAL DATABASE AND DIRECT REFINEMENT AGAINST 3JHNA COUPLING CONSTANTS. IN EACH ROUND OF STRUCTURE CALCULATION, 100 STRUCTURES WERE CALCULATED FROM TEMPLATES WITH RANDOM BACKBONE TORSION ANGLES. IN THE CONFORMATIONAL SEARCH PHASE 60 PS OF MOLECULAR DYNAMICS WERE SIMULATED AT 2000 K. THE REFINEMENT COMPRISED A TWO-PHASE COOLING PROCEDURE TREATING THE NON-BONDED INTERACTIONS BETWEEN ALL ATOMS BY A REPULSIVE ('REPEL') POTENTIAL. IN THE FIRST REFINEMENT STAGE, THE SYSTEM WAS COOLED FROM 2000 K TO 1000 K WITHIN 135 PS, CONCOMITANTLY INCREASING THE FORCE CONSTANTS TO THEIR FINAL VALUES. IN THE NEXT STAGE OF THE CALCULATION THE SYSTEM WAS COOLED FROM 1000 K TO 100 K WITHIN 90 PS, APPLYING THE HIGH FORCE CONSTANTS OBTAINED AT THE END OF THE PREVIOUS COOLING STAGE. DURING ALL STAGES OF THE CALCULATION A TIMESTEP OF 3 FS WAS USED. THEN, 500 STEPS OF POWELL ENERGY MINIMIZATION WERE PERFORMED, USING AN ATTRACTIVE LENARD-JONES POTENTIAL, BUT NO EXPLICIT ELECTROSTATICS AND RAMACHANDRAN DATABASIS POTENTIAL. OF THE 240 RESULTING STRUCTURES, THOSE 10 STRUCTURES THAT SHOWED THE LOWEST ENERGY AND THE LEAST VIOLATION OF THE EXPERIMENTAL DATA WERE SELECTED FOR FURTHER CHARACTERIZATION. GEOMETRY OF THE STRUCTURES AND ELEMENTS OF SECONDARY STRUCTURE WERE ANALYZED USING PROCHECK AND DSSP.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: ENERGY, AGREEMENT WITH EXPERIMENTAL DATA
計算したコンフォーマーの数: 240 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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