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万見
- PDB-1t97: Use of sequence duplication to engineer a ligand-triggered long-d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1t97
タイトルUse of sequence duplication to engineer a ligand-triggered long-distance molecular switch in T4 Lysozyme
要素Lysozyme
キーワードHYDROLASE / MOLECULAR SWITCH / T4 LYSOZYME / NANO-BIOTECHNOLOGY / PROTEIN ENGINEERING / PROTEIN DESIGN / SEQUENCE DUPLICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / : / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 / Lysozyme domain superfamily / Phage lysozyme / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Yousef, M.S. / Baase, W.A. / Matthews, B.W.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2004
タイトル: Use of sequence duplication to engineer a ligand-triggered, long-distance molecular switch in T4 lysozyme.
著者: Yousef, M.S. / Baase, W.A. / Matthews, B.W.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: Structural Characterization of an Engineered Tandem Repeat Contrasts the Importance of Context and Sequence in Protein Folding.
著者: Sagermann, M. / Baase, W.A. / Matthews, B.W.
#2: ジャーナル: Plant Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Long-distance conformational changes in a protein engineered by modulated sequence duplication.
著者: Sagermann, M. / Gay, L. / Matthews, B.W.
履歴
登録2004年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年12月19日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme
B: Lysozyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,3712
ポリマ－39,3712
非ポリマー00
水1,47782
1
A: Lysozyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6861
ポリマ－19,6861
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Lysozyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6861
ポリマ－19,6861
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.947, 54.213, 57.983
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.88, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme / Lysis protein / Muramidase / Endolysin


分子量: 19685.541 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 遺伝子: E / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00720, lysozyme
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.7 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 30% POLY-ETHYLENE GLYCOL 3400, 100MM HEPES BUFFER, 200MM AMMONIUM ACETATE, pH 7.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. obs: 11359 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 36.7 Å2 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Mean I/σ(I) obs: 7 / Rsym value: 0.15 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Data cutoff high absF: 420103.65 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: FOR MONOMER "A", THERE WAS NO VISIBLE DENSITY FOR RESIDUES 54-61 THERFORE THEY WERE NOT MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 484 5.4 %RANDOM
Rwork0.235 ---
obs0.235 8927 98.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.6322 Å2 / ksol: 0.331785 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.25 Å20 Å21.57 Å2
2--3.11 Å20 Å2
3----9.36 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.43 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.74 Å0.57 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2670 0 0 82 2752
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it5.331.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it82
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it8.272
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it11.282.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.9 Å / Total num. of bins used: 6 /
Rfactor反射数
Rwork0.291 0
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION5ION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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