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- PDB-1t70: Crystal structure of a novel phosphatase from Deinococcus radiodurans -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1t70
タイトルCrystal structure of a novel phosphatase from Deinococcus radiodurans
要素Phosphatase
キーワードHYDROLASE / Crystal / phosphatase / X-ray crystallography / Structural Genomics / Berkeley Structural Genomics Center / BSGC / PSI / Protein Structure Initiative
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoenolpyruvate phosphatase / phosphoenolpyruvate phosphatase activity / 2',3'-cyclic-nucleotide 2'-phosphodiesterase / 2',3'-cyclic-nucleotide 2'-phosphodiesterase activity / 2',3'-cyclic-nucleotide 3'-phosphodiesterase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Metallophosphoesterase, YmdB-like / YmdB-like protein / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatase/phosphodiesterase DR_1281
類似検索 - 構成要素
生物種Deinococcus radiodurans (放射線耐性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Shin, D.H. / Wang, W. / Kim, R. / Yokota, H. / Kim, S.H. / Berkeley Structural Genomics Center (BSGC)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: Structural and enzymatic characterization of DR1281: A calcineurin-like phosphoesterase from Deinococcus radiodurans.
著者: Shin, D.H. / Proudfoot, M. / Lim, H.J. / Choi, I.K. / Yokota, H. / Yakunin, A.F. / Kim, R. / Kim, S.H.
履歴
登録2004年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32013年1月30日Group: Other
改定 1.42017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_related
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_related.db_name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatase
B: Phosphatase
C: Phosphatase
D: Phosphatase
E: Phosphatase
F: Phosphatase
G: Phosphatase
H: Phosphatase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,7728
ポリマ－223,7728
非ポリマー00
水5,747319
1
A: Phosphatase
B: Phosphatase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,9432
ポリマ－55,9432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3260 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area19350 Å2
手法PISA
2
C: Phosphatase
D: Phosphatase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,9432
ポリマ－55,9432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3260 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area19340 Å2
手法PISA
3
E: Phosphatase
F: Phosphatase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,9432
ポリマ－55,9432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3260 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area19370 Å2
手法PISA
4
G: Phosphatase
H: Phosphatase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,9432
ポリマ－55,9432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3280 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area19420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)242.793, 116.614, 89.283
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.40, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Phosphatase / conserved hypothetical protein


分子量: 27971.512 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: phosphatase activity aginst p-nitrophenylphosphate
由来: (組換発現) Deinococcus radiodurans (放射線耐性)
株: R1 / プラスミド: PSJS1244 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9RUV0
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 319 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.1 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 10.5
詳細: n-hexyl beta-D glucose, PEG 4000, CAPS, Lithium Sulfate, pH 10.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年1月16日 / 詳細: Monochromator
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→111.8 Å / Num. all: 205986 / Num. obs: 194039 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 16.9 Å2
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / % possible all: 58.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SnB位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→19.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 113819.34 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 8149 10 %RANDOM
Rwork0.207 ---
all0.212 ---
obs0.2071 81627 78.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.5226 Å2 / ksol: 0.319787 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.58 Å20 Å2-14.67 Å2
2--13.71 Å20 Å2
3----9.13 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.38 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15776 0 0 319 16095
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 732 10.1 %
Rwork0.264 6526 -
obs--42.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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