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- PDB-1t6l: Crystal Structure of the Human Cytomegalovirus DNA Polymerase Sub... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1t6l
タイトルCrystal Structure of the Human Cytomegalovirus DNA Polymerase Subunit, UL44
要素DNA polymerase processivity factor
キーワードREPLICATION / Processivity Fold
機能・相同性
機能・相同性情報


bidirectional double-stranded viral DNA replication / DNA polymerase processivity factor activity / virion component / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / DNA replication / virus-mediated perturbation of host defense response / host cell nucleus / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus polymerase accessory protein / Herpesvirus polymerase accessory protein / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / : / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase processivity factor
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Appleton, B.A. / Loregian, A. / Filman, D.J. / Coen, D.M. / Hogle, J.M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2004
タイトル: The Cytomegalovirus DNA Polymerase Subunit UL44 Forms a C Clamp-Shaped Dimer.
著者: Appleton, B.A. / Loregian, A. / Filman, D.J. / Coen, D.M. / Hogle, J.M.
履歴
登録2004年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999SEQUENCE author state that the SER 205 is indeed correct and it may represent a different isolate ...SEQUENCE author state that the SER 205 is indeed correct and it may represent a different isolate cytomegalovirus, referring to Ertl PF, Powell KL. "Physical and functional interaction of human cytomegalovirus DNA polymerase and its accessory protein (ICP36) expressed in insect cells." J Virol. 1992 Jul;66(7):4126-33.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA polymerase processivity factor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5771
ポリマ－32,5771
非ポリマー00
水1,71195
1
A: DNA polymerase processivity factor

A: DNA polymerase processivity factor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,1532
ポリマ－65,1532
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/61
単位格子
Length a, b, c (Å)53.930, 53.930, 340.067
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
詳細The biological assembly is a dimer is a dimer generated by the two fold axis: x, x-y, 1/6-z

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要素

#1: タンパク質 DNA polymerase processivity factor / Polymerase accessory protein / PAP / ICP36 protein


分子量: 32576.506 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
属: Cytomegalovirus / 遺伝子: UL44 / Plasmid details: (Glutathione S-transferase; Invitrogen) / プラスミド: pDEST15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P16790
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.8 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: polyethylene glycol 4000, sodium acetate, sodium chloride, dithiothreitol , pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
31001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X12C10.9786, 0.9788, 0.9500
シンクロトロンNSLS X12C20.9786, 0.9787, 0.9500, 1.010
シンクロトロンAPS 14-BM-C30.9
検出器
タイプID検出器日付
BRANDEIS - B41CCD2002年7月23日
BRANDEIS - B42CCD2002年7月24日
ADSC QUANTUM 43CCD2003年3月9日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si (111)MADMx-ray1
2Si (111)MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97861
20.97881
30.951
40.97871
51.011
60.91
反射解像度: 1.85→30 Å / Num. all: 26651 / Num. obs: 26592 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 28.8 % / Biso Wilson estimate: 25.8 Å2 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 58.4
反射 シェル解像度: 1.85→1.93 Å / 冗長度: 18 % / Mean I/σ(I) obs: 14.2 / Num. unique all: 3215 / Rsym value: 0.267 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.85→12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 3.081 / SU ML: 0.096 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.163 / ESU R Free: 0.151 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 2683 10.2 %RANDOM
Rwork0.23487 ---
all0.23831 23673 --
obs0.23831 23673 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.465 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.23 Å20.12 Å20 Å2
2--0.23 Å20 Å2
3----0.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1941 0 0 95 2036
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221980
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5771.9552692
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4845247
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.2327
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021445
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2270.2798
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1070.295
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2940.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.6520.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1251.51247
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.0522040
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6453733
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1714.5652
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.948 Å / Total num. of bins used: 10 /
Rfactor反射数
Rfree0.297 394
Rwork0.238 3279
obs-3279

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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