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- PDB-1t5t: Structure of the (SR)Ca2+-ATPase Ca2-E1-ADP:AlF4- form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1t5t
タイトルStructure of the (SR)Ca2+-ATPase Ca2-E1-ADP:AlF4- form
要素Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1 isoform SERCA1A
キーワードHYDROLASE / Calcium pump / membrane protein / transition state / catalytic mechanism / phosphorylation / occlusion
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardiac muscle cell contraction / positive regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / H zone / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle contraction / regulation of striated muscle contraction / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity ...positive regulation of cardiac muscle cell contraction / positive regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / H zone / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle contraction / regulation of striated muscle contraction / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity / I band / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / sarcoplasmic reticulum membrane / sarcoplasmic reticulum / intracellular calcium ion homeostasis / calcium ion transport / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus ...Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily/HAD-like / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Distorted Sandwich / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / TETRAFLUOROALUMINATE ION / : / Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Sorensen, T.L.-M. / Moller, J.V. / Nissen, P.
引用ジャーナル: Science / 年: 2004
タイトル: Phosphoryl transfer and calcium ion occlusion in the calcium pump.
著者: Sorensen, T.L. / Moller, J.V. / Nissen, P.
履歴
登録2004年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE RESIDUE 994 IS G BECAUSE AS STATED IN SWS: DPEDERRK -> G in isoform SERCA1A.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1 isoform SERCA1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,3018
ポリマ－109,6031
非ポリマー6987
水77543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)162.477, 75.617, 151.651
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.82, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1 isoform SERCA1A / Calcium pump 1 / SERCA1 / SR Ca(2+)-ATPase 1 / Calcium-transporting ATPase sarcoplasmic reticulum ...Calcium pump 1 / SERCA1 / SR Ca(2+)-ATPase 1 / Calcium-transporting ATPase sarcoplasmic reticulum type / fast twitch skeletal muscle isoform / Endoplasmic reticulum class 1/2 Ca(2+) ATPase


分子量: 109602.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P04191, EC: 3.6.3.8

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非ポリマー , 6種, 50分子

#2: 化合物 ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: PEG 6000, tert-butanol, sodium acetate, potassium chloride, magnesium chloride, glycerol, MOPS, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
31001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンBESSY 14.110.952
シンクロトロンBESSY 14.120.952
シンクロトロンEMBL/DESY, HAMBURG X1130.8116
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1CCD2004年2月24日
MARRESEARCH2CCD2004年2月24日
MARRESEARCH3IMAGE PLATE2004年3月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9521
20.81161
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. all: 38895 / Num. obs: 38895 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 80 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Rsym value: 0.11 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 2.9→2.97 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 2554 / Rsym value: 0.8 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.9999精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.872 / SU B: 33.012 / SU ML: 0.292 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.774 / ESU R Free: 0.39 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Hydrogens have been added in the riding positions. Identification of a potassium ion binding site was verified by difference Fourier maps using a data set collected on a crystal prepared ...詳細: Hydrogens have been added in the riding positions. Identification of a potassium ion binding site was verified by difference Fourier maps using a data set collected on a crystal prepared under conditions with rubidium substituting for potassium. This additional data set is also included in the accompanying structure factor file.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29348 1153 3 %RANDOM
Rwork0.24602 ---
all0.24746 38895 --
obs0.24746 37727 99.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 74.729 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.34 Å20 Å2-3.83 Å2
2--6.38 Å20 Å2
3----7.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7671 0 37 43 7751
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0227845
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.027322
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5711.96310645
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.878317030
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6625993
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.53724.357319
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.904151382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0611548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.21239
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.028638
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021508
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2510.22187
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2030.28027
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0930.24689
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1950.2249
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1560.212
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1570.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.230.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1750.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6071.54947
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0741.52013
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.13928012
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.35332921
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3344.52633
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.975 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.405 73
Rwork0.335 2763
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8551-0.08130.24870.6936-0.4811.53390.1417-0.0274-0.4248-0.02070.1403-0.02030.40360.2088-0.282-0.19830.0123-0.00760.2055-0.0326-0.3813-6.5328-9.296564.1621
20.54470.06180.60970.6412-0.15453.1441-0.1114-0.21640.07990.08710.0297-0.0906-0.43520.33020.0817-0.1419-0.1151-0.01910.2883-0.1271-0.5324-5.51089.74271.2839
31.43420.17850.25090.3905-0.15671.6580.2395-0.0932-0.1092-0.0722-0.23070.0559-0.0545-0.1317-0.0088-0.09620.024-0.0121-0.163-0.02590.0216-21.8451-4.503511.6936
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA45 - 12245 - 122
2X-RAY DIFFRACTION1AA238 - 329238 - 329
3X-RAY DIFFRACTION2AA742 - 994742 - 994
4X-RAY DIFFRACTION2AC - D1003 - 10041
5X-RAY DIFFRACTION3AA1 - 441 - 44
6X-RAY DIFFRACTION3AA123 - 237123 - 237
7X-RAY DIFFRACTION3AA330 - 741330 - 741
8X-RAY DIFFRACTION3AH - B1001 - 10021
9X-RAY DIFFRACTION3AE - G1005 - 10071

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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