[日本語] English
万見
- PDB-1t0u: Crystal structure of E.coli uridine phosphorylase at 2.2 A resolu... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1t0u
タイトルCrystal structure of E.coli uridine phosphorylase at 2.2 A resolution (Type-A Native)
要素Uridine phosphorylase
キーワードTRANSFERASE / PENTOSYLTRANSFERASE / URIDINE PHOSPHORYLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


UMP catabolic process / uridine catabolic process / uridine phosphorylase / uridine phosphorylase activity / UMP salvage / potassium ion binding / DNA damage response / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Uridine phosphorylase / Nucleoside phosphorylase, conserved site / Purine and other phosphorylases family 1 signature. / Nucleoside phosphorylase domain / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Uridine phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / SIR(URANYL DERIVATIVE) / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Caradoc-Davies, T.T. / Cutfield, S.M. / Lamont, I.L. / Cutfield, J.F.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Crystal structures of escherichia coli uridine phosphorylase in two native and three complexed forms reveal basis of substrate specificity, induced conformational changes and influence of potassium
著者: Caradoc-Davies, T.T. / Cutfield, S.M. / Lamont, I.L. / Cutfield, J.F.
履歴
登録2004年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
置き換え2004年4月27日ID: 1LGG
改定 1.02004年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Uridine phosphorylase
B: Uridine phosphorylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3782
ポリマ－54,3782
非ポリマー00
水4,450247
1
A: Uridine phosphorylase
B: Uridine phosphorylase

A: Uridine phosphorylase
B: Uridine phosphorylase

A: Uridine phosphorylase
B: Uridine phosphorylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,1346
ポリマ－163,1346
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area15630 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area47370 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)151.336, 151.336, 48.366
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
詳細The biological assembly is a hexamer.THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S).

-
要素

#1: タンパク質 Uridine phosphorylase / UrdPase / UPase


分子量: 27189.055 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PPROEX::PVDS / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P12758, uridine phosphorylase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.7 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Tris-HCl, PEG, Sodium Acetate, pH 8.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年11月5日
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→29.11 Å / Num. all: 188478 / Num. obs: 20914 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0.5 / 冗長度: 3.77 % / Biso Wilson estimate: 25.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 15.08
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3.65 % / Rmerge(I) obs: 0.281 / Mean I/σ(I) obs: 4.42 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
REFMAC5精密化
精密化構造決定の手法: SIR(URANYL DERIVATIVE) / 解像度: 2.2→29.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.319 / ESU R Free: 0.198 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.203 1075 5.1 %RANDOM
Rwork0.161 ---
all0.163 20914 --
obs0.163 19837 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.51 Å2-0.25 Å20 Å2
2---0.51 Å20 Å2
3---0.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→29.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3511 0 0 247 3758
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0213566
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.023342
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8311.9524843
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.45237738
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.1563470
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.40415614
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.2587
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023989
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.02681
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2220.3909
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2370.33587
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.050.51
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1750.5334
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1110.53
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2580.317
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3420.376
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1320.516
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.971.52344
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7923764
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.79531222
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6244.51079
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.234 75
Rwork0.172 1447

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る