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万見
- PDB-1szq: Crystal Structure of 2-methylcitrate dehydratase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1szq
タイトルCrystal Structure of 2-methylcitrate dehydratase
要素2-methylcitrate dehydratase
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / LYASE / Propionate catabolism / 2-methylcitric acid cycle STRUCTURAL GENOMICS TARGET / T819 / NYSGXRC / PSI / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


2-methylcitrate dehydratase / 2-methylcitrate dehydratase activity / propionate metabolic process, methylcitrate cycle / aconitate hydratase / aconitate hydratase activity / tricarboxylic acid cycle / 2 iron, 2 sulfur cluster binding
類似検索 - 分子機能
2-methylcitrate dehydratase PrpD / 2-methylcitrate dehydratase PrpD / 2-methylcitrate dehydratase PrpD / 2-methylcitrate dehydratase PrpD / MmgE/PrpD / MmgE/PrpD superfamily / MmgE/PrpD superfamily, domain 1 / MmgE/PrpD superfamily, domain 2 / MmgE/PrpD, N-terminal / MmgE/PrpD, C-terminal ...2-methylcitrate dehydratase PrpD / 2-methylcitrate dehydratase PrpD / 2-methylcitrate dehydratase PrpD / 2-methylcitrate dehydratase PrpD / MmgE/PrpD / MmgE/PrpD superfamily / MmgE/PrpD superfamily, domain 1 / MmgE/PrpD superfamily, domain 2 / MmgE/PrpD, N-terminal / MmgE/PrpD, C-terminal / MmgE/PrpD N-terminal domain / MmgE/PrpD C-terminal domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-methylcitrate dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Rajashankar, K.R. / Kniewel, R. / Solorzano, V. / Lima, C.D. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of 2-methylcitrate dehydratase
著者: Rajashankar, K.R. / Kniewel, R. / Solorzano, V. / Lima, C.D.
履歴
登録2004年4月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年2月3日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2-methylcitrate dehydratase
B: 2-methylcitrate dehydratase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,1512
ポリマ－109,1512
非ポリマー00
水2,918162
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4570 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area34250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.579, 97.579, 219.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
詳細Dimer (dimer in the asu is the biological unit)

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要素

#1: タンパク質 2-methylcitrate dehydratase


分子量: 54575.281 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: B834, DE3 / 遺伝子: PRPD, B0334 / プラスミド: PET T7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P77243, 2-methylcitrate dehydratase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 162 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.82 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.75
詳細: 31% PEG4k, 0.1M Tris pH7.75, 0.2M Sodium Acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月27日
放射モノクロメーター: Diamond / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. all: 63304 / Num. obs: 63304 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 36.3 Å2 / Rsym value: 0.119 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 6286 / Rsym value: 0.481 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: Experimental electron density

解像度: 2.7→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 188358.74 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: There are two molecules in the asymmetric unit (molecule A and B). Each molecule is comprised of two domains - residues 11-283 and 432-483 form the first domain (Domain A) while residues 284- ...詳細: There are two molecules in the asymmetric unit (molecule A and B). Each molecule is comprised of two domains - residues 11-283 and 432-483 form the first domain (Domain A) while residues 284-431 form the second domain (Domain B). Some parts of Domain 2 in molecule B are not very well seen in the electron density map.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 2982 4.9 %RANDOM
Rwork0.204 ---
all0.212 60755 --
obs0.204 60755 95.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 43.9906 Å2 / ksol: 0.353721 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 50.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.99 Å211.35 Å20 Å2
2--7.99 Å20 Å2
3----15.99 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.45 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7438 0 0 162 7600
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 474 5.3 %
Rwork0.308 8491 -
obs--83.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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