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万見
- PDB-1syx: The crystal structure of a binary U5 snRNP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1syx
タイトルThe crystal structure of a binary U5 snRNP complex
要素
  • CD2 antigen cytoplasmic tail-binding protein 2
  • Spliceosomal U5 snRNP-specific 15 kDa protein
キーワードTRANSLATION/IMMUNE SYSTEM / GYF-domain / thioredoxin-like / spliceosomal proteins / TRANSLATION-IMMUNE SYSTEM COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type precatalytic spliceosome / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNP / ribonucleoprotein complex binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex ...RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type precatalytic spliceosome / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNP / ribonucleoprotein complex binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex / fibrillar center / mRNA splicing, via spliceosome / nuclear speck / cell cycle / cell division / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
GYF domain / CD2 antigen cytoplasmic tail-binding protein 2/Lin1 / GYF domain / GYF-like domain superfamily / GYF domain / GYF domain profile. / Contains conserved Gly-Tyr-Phe residues / Dim1 family / Mitosis protein DIM1 / Mitosis protein DIM1 ...GYF domain / CD2 antigen cytoplasmic tail-binding protein 2/Lin1 / GYF domain / GYF-like domain superfamily / GYF domain / GYF domain profile. / Contains conserved Gly-Tyr-Phe residues / Dim1 family / Mitosis protein DIM1 / Mitosis protein DIM1 / Dna Ligase; domain 1 / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CD2 antigen cytoplasmic tail-binding protein 2 / Thioredoxin-like protein 4A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.345 Å
データ登録者Nielsen, T.K. / Liu, S. / Luhrmann, R. / Ficner, R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structural basis for the bifunctionality of the U5 snRNP 52K protein (CD2BP2).
著者: Nielsen, T.K. / Liu, S. / Luhrmann, R. / Ficner, R.
履歴
登録2004年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Advisory / Data collection / Refinement description
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _software.classification ..._diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42023年8月23日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spliceosomal U5 snRNP-specific 15 kDa protein
C: Spliceosomal U5 snRNP-specific 15 kDa protein
E: Spliceosomal U5 snRNP-specific 15 kDa protein
B: CD2 antigen cytoplasmic tail-binding protein 2
D: CD2 antigen cytoplasmic tail-binding protein 2
F: CD2 antigen cytoplasmic tail-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,0496
ポリマ－80,0496
非ポリマー00
水3,459192
1
A: Spliceosomal U5 snRNP-specific 15 kDa protein
B: CD2 antigen cytoplasmic tail-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6832
ポリマ－26,6832
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Spliceosomal U5 snRNP-specific 15 kDa protein
D: CD2 antigen cytoplasmic tail-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6832
ポリマ－26,6832
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Spliceosomal U5 snRNP-specific 15 kDa protein
F: CD2 antigen cytoplasmic tail-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6832
ポリマ－26,6832
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)135.726, 75.913, 77.027
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.27, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine code: 5

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1TYRTYRTYRTYRAA3 - 1363 - 136
2VALVALTHRTHRBD26 - 8626 - 86
3TYRTYRTYRTYRCB3 - 1363 - 136
4VALVALTHRTHRDE26 - 8626 - 86
5TYRTYRTYRTYREC3 - 1363 - 136
6VALVALTHRTHRFF26 - 8626 - 86

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要素

#1: タンパク質 Spliceosomal U5 snRNP-specific 15 kDa protein / U5-15kD / DIM1 protein homolog / Thioredoxin-like U5 snRNP protein U5-15kD / thioredoxin-like 4


分子量: 16807.346 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: U5-15KD / プラスミド: PXC35-15K / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TAP106 / 参照: UniProt: P83876
#2: タンパク質 CD2 antigen cytoplasmic tail-binding protein 2 / CD2BP2 / CD2 cytoplasmic domain binding protein / CD2 tail binding protein


分子量: 9875.679 Da / 分子数: 3 / Fragment: 86 amino acid C-terminal fragment / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD2BP2 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RP / 参照: UniProt: O95400
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 2000mme, MES, calcium acetate, 1,4-butanediol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU11.5418
シンクロトロンEMBL/DESY, HAMBURG X1320.8
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARRESEARCH1IMAGE PLATE2003年3月1日mirrors
MARRESEARCH2CCD2003年8月24日mirrors
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-IDモノクロメーター
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2Triangular monochromator, bent mirror
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
20.81
反射解像度: 2.345→50 Å / Num. all: 30397 / Num. obs: 30397 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Rsym value: 0.031
反射 シェル解像度: 2.345→2.39 Å / 冗長度: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 1535 / Rsym value: 0.248 / % possible all: 92.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QGV and 1GYF

1qgv

1gyf


解像度: 2.345→49.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 7.619 / SU ML: 0.185 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.405 / ESU R Free: 0.27 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26249 1486 4.9 %RANDOM
Rwork0.21578 ---
all0.217 30297 --
obs0.21806 28709 91.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.592 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.345→49.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4890 0 0 192 5082
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0224967
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.071.9336727
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7155585
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2694
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023861
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.040.025
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.22126
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1770.2223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1730.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2220.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4051.52941
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.77424757
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.17732026
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8784.51970
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A16medium positional2.250.5
3C16medium positional2.20.5
5E16medium positional2.240.5
1A14loose positional2.945
3C14loose positional2.765
5E14loose positional2.955
1A16medium thermal1.182
3C16medium thermal0.522
5E16medium thermal0.732
1A14loose thermal1.7710
3C14loose thermal1.0110
5E14loose thermal0.7810
LS精密化 シェル解像度: 2.345→2.406 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.308 105
Rwork0.278 2119
obs-2119
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.36540.3544-1.74412.6961-0.45173.3077-0.06830.32680.0044-0.13420.0966-0.05130.0127-0.0294-0.02830.0714-0.0339-0.00080.060.0130.05946.2673-0.087619.699
26.4621-0.3329-2.41643.8292-1.99975.82440.02270.05170.20630.06180.089-0.1525-0.2330.0248-0.11180.1238-0.08810.01460.29830.04090.094621.64576.132-1.3262
34.69690.80771.4583.31671.17153.31380.08650.1532-0.5326-0.0290.1495-0.10190.33810.0521-0.2360.1519-0.02630.00340.03020.00760.132864.95669.416423.0662
47.06810.29824.38182.18621.21639.8386-0.1386-0.26750.41370.0425-0.10140.0645-0.2192-0.41580.240.162-0.1084-0.01920.28110.02390.236340.21227.472812.7165
54.9075-0.62942.24461.8001-0.37453.7206-0.15980.27750.5749-0.0106-0.1085-0.0162-0.3936-0.10250.26830.17430.02910.00810.01340.0420.1929115.228717.452234.385
66.9948-0.58171.42654.72251.83135.0333-0.06860.25790.061-0.20050.0519-0.0737-0.19560.00260.01670.13010.0710.05850.23210.00410.085796.99938.770517.0634
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA3 - 1363 - 136
2X-RAY DIFFRACTION2BD25 - 8625 - 86
3X-RAY DIFFRACTION3CB3 - 1363 - 136
4X-RAY DIFFRACTION4DE25 - 8625 - 86
5X-RAY DIFFRACTION5EC3 - 1363 - 136
6X-RAY DIFFRACTION6FF25 - 8625 - 86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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