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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 1syx | ||||||
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| タイトル | The crystal structure of a binary U5 snRNP complex | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSLATION/IMMUNE SYSTEM / GYF-domain / thioredoxin-like / spliceosomal proteins / TRANSLATION-IMMUNE SYSTEM COMPLEX | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type precatalytic spliceosome / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNP / ribonucleoprotein complex binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex ...RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type precatalytic spliceosome / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNP / ribonucleoprotein complex binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / fibrillar center / nuclear speck / cell division / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
| 手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.345 Å | ||||||
データ登録者 | Nielsen, T.K. / Liu, S. / Luhrmann, R. / Ficner, R. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007タイトル: Structural basis for the bifunctionality of the U5 snRNP 52K protein (CD2BP2). 著者: Nielsen, T.K. / Liu, S. / Luhrmann, R. / Ficner, R. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 1syx.cif.gz | 136 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb1syx.ent.gz | 106.4 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 1syx.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 1syx_validation.pdf.gz | 475.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 1syx_full_validation.pdf.gz | 494.1 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 1syx_validation.xml.gz | 26.1 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 1syx_validation.cif.gz | 36.1 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sy/1syx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sy/1syx | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 単位格子 |
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| 非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine code: 5
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 16807.346 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: U5-15KD / プラスミド: PXC35-15K / 発現宿主: ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 9875.679 Da / 分子数: 3 / Fragment: 86 amino acid C-terminal fragment / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD2BP2 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: ![]() #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.4 % |
|---|---|
| 結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: PEG 2000mme, MES, calcium acetate, 1,4-butanediol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
| 回折 |
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| 放射光源 |
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| 検出器 |
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| 放射 |
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| 放射波長 |
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| 反射 | 解像度: 2.345→50 Å / Num. all: 30397 / Num. obs: 30397 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Rsym value: 0.031 | ||||||||||||||||||
| 反射 シェル | 解像度: 2.345→2.39 Å / 冗長度: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 1535 / Rsym value: 0.248 / % possible all: 92.5 |
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解析
| ソフトウェア |
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| 精密化 | 構造決定の手法: 分子置換開始モデル: PDB ENTRY 1QGV and 1GYF 解像度: 2.345→49.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 7.619 / SU ML: 0.185 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.405 / ESU R Free: 0.27 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
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| 溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | Biso mean: 40.592 Å2
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| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.345→49.39 Å
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| 拘束条件 |
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| Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| LS精密化 シェル | 解像度: 2.345→2.406 Å / Total num. of bins used: 20 /
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| 精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| 精密化 TLSグループ |
|
ムービー
コントローラー
万見について




Homo sapiens (ヒト)
X線回折
引用











PDBj








