+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1syx | ||||||
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Title | The crystal structure of a binary U5 snRNP complex | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSLATION/IMMUNE SYSTEM / GYF-domain / thioredoxin-like / spliceosomal proteins / TRANSLATION-IMMUNE SYSTEM COMPLEX | ||||||
Function / homology | Function and homology information RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type precatalytic spliceosome / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNP / ribonucleoprotein complex binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / spliceosomal complex / mRNA Splicing - Major Pathway ...RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type precatalytic spliceosome / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNP / ribonucleoprotein complex binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / spliceosomal complex / mRNA Splicing - Major Pathway / mRNA splicing, via spliceosome / fibrillar center / nuclear speck / cell cycle / cell division / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.345 Å | ||||||
Authors | Nielsen, T.K. / Liu, S. / Luhrmann, R. / Ficner, R. | ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2007 Title: Structural basis for the bifunctionality of the U5 snRNP 52K protein (CD2BP2). Authors: Nielsen, T.K. / Liu, S. / Luhrmann, R. / Ficner, R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 1syx.cif.gz | 136 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb1syx.ent.gz | 106.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 1syx.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sy/1syx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sy/1syx | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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3 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine code: 5
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-Components
#1: Protein | Mass: 16807.346 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: U5-15KD / Plasmid: PXC35-15K / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): TAP106 / References: UniProt: P83876 #2: Protein | Mass: 9875.679 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: 86 amino acid C-terminal fragment Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CD2BP2 / Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)RP / References: UniProt: O95400 #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 2 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.78 Å3/Da / Density % sol: 55.4 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: PEG 2000mme, MES, calcium acetate, 1,4-butanediol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source |
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Detector |
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Radiation |
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Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 2.345→50 Å / Num. all: 30397 / Num. obs: 30397 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 2.4 % / Rsym value: 0.031 | ||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 2.345→2.39 Å / Redundancy: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 1535 / Rsym value: 0.248 / % possible all: 92.5 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1QGV and 1GYF Resolution: 2.345→49.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 7.619 / SU ML: 0.185 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.405 / ESU R Free: 0.27 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 40.592 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.345→49.39 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.345→2.406 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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