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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1sy9 | ||||||
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タイトル | Structure of calmodulin complexed with a fragment of the olfactory CNG channel | ||||||
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![]() | CALCIUM-BINDING PROTEIN / 4 helix-turn-helix | ||||||
機能・相同性 | ![]() response to stimulus / enzyme regulator activity / cAMP binding / sensory perception of smell / monoatomic ion channel activity / membrane => GO:0016020 / calmodulin binding / signaling receptor binding / calcium ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics | ||||||
![]() | Contessa, G.M. / Orsale, M. / Melino, S. / Torre, V. / Paci, M. / Desideri, A. / Cicero, D.O. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of calmodulin complexed with an olfactory CNG channel fragment and role of the central linker: residual dipolar couplings to evaluate calmodulin binding modes outside the kinase family. 著者: Contessa, G.M. / Orsale, M. / Melino, S. / Torre, V. / Paci, M. / Desideri, A. / Cicero, D.O. #1: ![]() タイトル: Two distinct Ca2+-Calmodulin interactions with N-terminal regions of the olfactory and rod cyclic nucleotide gated channels characterized by NMR spectroscopy 著者: Orsale, M. / Melino, S. / Contessa, G.M. / Torre, V. / Andreotti, G. / Motta, A. / Paci, M. / Desideri, A. / Cicero, D.O. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1011.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 846.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 352.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 587.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 62.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 86.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3269.817 Da / 分子数: 1 / Fragment: Residues 151-176 / 由来タイプ: 合成 詳細: The protein was chemically synthesized. The sequence of the protein is naturally found in Bos Taurus (bovine). 参照: UniProt: Q03041 |
#3: 化合物 | ChemComp-CA / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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試料調製
詳細 |
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試料状態 |
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-NMR測定
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M |
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放射波長 | 相対比: 1 |
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 700 MHz |
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解析
NMR software |
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精密化 | 手法: simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1 詳細: The structures are based on a total of 3935 restraints: 3050 are NOE-derived distance constraints, 591 are dihedral angle restraints, 133 are distance restraints from hydrogen bonds. 68 ...詳細: The structures are based on a total of 3935 restraints: 3050 are NOE-derived distance constraints, 591 are dihedral angle restraints, 133 are distance restraints from hydrogen bonds. 68 scalar J coupling constants and 93 Residual Dipolar Coupling constants were included as experimental restraints necessary to obtain the final structures. | ||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |