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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1swg | ||||||
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タイトル | CIRCULAR PERMUTED STREPTAVIDIN E51/A46 IN COMPLEX WITH BIOTIN | ||||||
![]() | CIRCULARLY PERMUTED CORE-STREPTAVIDIN E51/A46 | ||||||
![]() | BIOTIN-BINDING PROTEIN / BIOTIN BINDING PROTEIN / CIRCULAR PERMUTATION / BIOTIN | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Freitag, S. / Chu, V. / Le Trong, I. / Stayton, P.S. / Stenkamp, R.E. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Thermodynamic and structural consequences of flexible loop deletion by circular permutation in the streptavidin-biotin system. 著者: Chu, V. / Freitag, S. / Le Trong, I. / Stenkamp, R.E. / Stayton, P.S. #1: ![]() タイトル: Thermodynamic Consequences of the Deletion of a Flexible Loop by Circular Permutation in the Streptavidin-Biotin System 著者: Chu, V. / Freitag, S. / Le Trong, I. / Stenkamp, R.E. / Stayton, P.S. #2: ![]() タイトル: Structural Studies of the Streptavidin Binding Loop 著者: Freitag, S. / Le Trong, I. / Klumb, L. / Stayton, P.S. / Stenkamp, R.E. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 106.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 82 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 461.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 468 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 23.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 32.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13329.403 Da / 分子数: 4 変異: DELETION OF SURFACE LOOP RESIDUES 45 - 50 FROM THE SEQUENCE. THE OLD N- AND C-TERMINI (S139, A13, RESPECTIVELY) ARE CONNECTED INTRODUCING THE FOUR ADDITIONAL RESIDUES GGGS 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-BTN / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.87 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 4.5 詳細: PROTEIN (12MG/ML, 10MM BIOTIN) WAS CRYSTALLIZED FROM 52% MPD (PH 4.5) | ||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年6月1日 / 詳細: RH-COATED SILICON MIRROR |
放射 | モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.98 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.75→30 Å / Num. obs: 51393 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.031 / Net I/σ(I): 19.9 |
反射 シェル | 解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.261 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 87 |
反射 | *PLUS % possible obs: 98.2 % / Num. measured all: 417564 / Rmerge(I) obs: 0.03 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 96.2 % / Rmerge(I) obs: 0.17 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1SWA (EXCLUDING RESIDUES 46 - 51 IN ALL SUBUNITS) 解像度: 1.8→10 Å / Num. parameters: 15527 / Num. restraintsaints: 17457 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Num. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 3354 / Occupancy sum non hydrogen: 3790 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→10 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL-97 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor Rfree: 0.231 / Rfactor Rwork: 0.181 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 27 Å2 |