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万見
- PDB-1svf: PARAMYXOVIRUS SV5 FUSION PROTEIN CORE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1svf
タイトルPARAMYXOVIRUS SV5 FUSION PROTEIN CORE
要素(PROTEIN (FUSION GLYCOPROTEIN)) x 2
キーワードVIRAL PROTEIN / PARAMYXOVIRUS / FUSION / SV5 / COILED-COIL
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding from plasma membrane / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #300 / Precursor fusion glycoprotein F0, Paramyxoviridae / Fusion glycoprotein F0 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Fusion glycoprotein F0
類似検索 - 構成要素
生物種Simian virus 5 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Baker, K.A. / Dutch, R.E. / Lamb, R.A. / Jardetzky, T.S.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 1999
タイトル: Structural basis for paramyxovirus-mediated membrane fusion.
著者: Baker, K.A. / Dutch, R.E. / Lamb, R.A. / Jardetzky, T.S.
履歴
登録1999年2月27日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (FUSION GLYCOPROTEIN)
B: PROTEIN (FUSION GLYCOPROTEIN)
C: PROTEIN (FUSION GLYCOPROTEIN)
D: PROTEIN (FUSION GLYCOPROTEIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1458
ポリマ－21,0034
非ポリマー1424
水5,459303
1
A: PROTEIN (FUSION GLYCOPROTEIN)
B: PROTEIN (FUSION GLYCOPROTEIN)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (FUSION GLYCOPROTEIN)
B: PROTEIN (FUSION GLYCOPROTEIN)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (FUSION GLYCOPROTEIN)
B: PROTEIN (FUSION GLYCOPROTEIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,71812
ポリマ－31,5056
非ポリマー2136
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area14850 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area14040 Å2
手法PISA
2
C: PROTEIN (FUSION GLYCOPROTEIN)
D: PROTEIN (FUSION GLYCOPROTEIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5734
ポリマ－10,5022
非ポリマー712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14120 Å2
ΔGint-146 kcal/mol
Surface area12330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.600, 41.600, 95.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-101-

CL

21A-103-

CL

31C-100-

CL

41C-102-

CL

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.999932, -0.011239, 0.003138), (0.010826, -0.793178, 0.608894), (-0.004354, 0.608886, 0.793246)
ベクター: 174.44279, -1.514, 0.7045)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (FUSION GLYCOPROTEIN)


分子量: 6432.208 Da / 分子数: 2 / 断片: POST FUSION CORE (RESIDUE 122-185) / 変異: C185Y / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: 4 PUTATIVE CHLORIDE IONS INCLUDED
由来: (組換発現) Simian virus 5 (strain W3) (ウイルス)
属: Rubulavirus / 生物種: Simian virus 5 / 株: W3 / 解説: CLEAVED GST FUSION; / 遺伝子: FUSION PROTEIN / プラスミド: PGEX-4T-1-N1, PGEX-4T-1-N1 / 遺伝子 (発現宿主): N1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH1 / 参照: UniProt: P04849
#2: タンパク質・ペプチド PROTEIN (FUSION GLYCOPROTEIN)


分子量: 4069.528 Da / 分子数: 2 / 断片: POST FUSION CORE (RESIDUE 440-477) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: 4 PUTATIVE CHLORIDE IONS INCLUDED
由来: (組換発現) Simian virus 5 (strain W3) (ウイルス)
属: Rubulavirus / 生物種: Simian virus 5 / 株: W3 / 解説: CLEAVED GST FUSION / 遺伝子: FUSION PROTEIN / プラスミド: PGEX-4T-1-N1, PGEX-4T-1-N1 / 遺伝子 (発現宿主): N1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH1 / 参照: UniProt: P04849
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 303 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 7-9% POLYETHYLENE GLYCOL 0.5-0.6M LITHIUM SULFATE, pH 7.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
37-9 %PEG80001reservoir
40.5-0.6 Mlithium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 0.993
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1998年9月1日 / 詳細: PINHOLE
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.993 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→40 Å / Num. obs: 35812 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 13.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rsym value: 6.3 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.274 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 27.4 / % possible all: 95.8
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 81223
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.8 % / Num. unique obs: 3498 / Num. measured obs: 6738

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
RSPSモデル構築
SHARP位相決定
CNS0.4精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
RSPS位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.4→40 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.202 2814 7.9 %SPHERES
Rwork0.181 ---
obs-35812 98.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.97 Å2 / ksol: 0.355 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.59 Å21.67 Å20 Å2
2--2.59 Å20 Å2
3----5.18 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.17 Å0.14 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1430 0 4 303 1737
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d17.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.49 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 420 7.1 %
Rwork0.235 5470 -
obs--96.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / 最低解像度: 40 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 7.9 % / Rfactor obs: 0.181
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 18.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg17.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.252 / % reflection Rfree: 7.1 % / Rfactor Rwork: 0.235

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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