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Yorodumi- PDB-6p20: Bacteriophage phiKZ gp163.1 PAAR repeat protein in complex with a... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6p20 | ||||||
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Title | Bacteriophage phiKZ gp163.1 PAAR repeat protein in complex with a T4 gp5 beta-helix fragment modified to mimic the phiKZ central spike gp164 | ||||||
Components |
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Keywords | VIRAL PROTEIN / bacteriophage / phiKZ / membrane piercing / central spike / cell puncturing device / PAAR-repeat motif / beta helix / T4 gp5 / Pseudomonas aeruginosa / contractile injection system | ||||||
Function / homology | Function and homology information symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / virus tail, baseplate / viral tail assembly / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / symbiont entry into host / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity ...symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / virus tail, baseplate / viral tail assembly / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / symbiont entry into host / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to bacterium / symbiont entry into host cell / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Enterobacteria phage T4 (virus) Pseudomonas phage phiKZ (virus) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.749 Å | ||||||
Authors | Buth, S.A. / Shneider, M.M. / Leiman, P.G. | ||||||
Funding support | Switzerland, 1items
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Citation | Journal: To Be Published Title: Bacteriophage phiKZ gp163.1 PAAR repeat protein in complex with a T4 gp5 beta-helix fragment modified to mimic the phiKZ central spike gp164 Authors: Buth, S.A. / Shneider, M.M. / Leiman, P.G. #1: Journal: Nature / Year: 2013 Title: PAAR-repeat proteins sharpen and diversify the type VI secretion system spike. Authors: Shneider, M.M. / Buth, S.A. / Ho, B.T. / Basler, M. / Mekalanos, J.J. / Leiman, P.G. #2: Journal: Viruses / Year: 2015 Title: Structure and Biophysical Properties of a Triple-Stranded Beta-Helix Comprising the Central Spike of Bacteriophage T4. Authors: Buth, S.A. / Menin, L. / Shneider, M.M. / Engel, J. / Boudko, S.P. / Leiman, P.G. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6p20.cif.gz | 262.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6p20.ent.gz | 212.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6p20.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p2/6p20 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p2/6p20 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4jj2S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 11591.676 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Enterobacteria phage T4 (virus), (gene. exp.) Pseudomonas phage phiKZ (virus) Gene: 5, PHIKZ164 / Plasmid: PEEVA2 / Details (production host): a PET-23A DERIVATIVE / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Variant (production host): B834 / References: UniProt: P16009, UniProt: Q8SCZ8, lysozyme #2: Protein | | Mass: 8809.327 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pseudomonas phage phiKZ (virus) / Plasmid: pATE / Details (production host): A PACYCDUET-1 DERIVATIVE / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Variant (production host): B834 / References: UniProt: L7T0L4 |
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-Non-polymers , 7 types, 602 molecules
#3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-STE / | #5: Chemical | ChemComp-ELA / | #6: Chemical | ChemComp-EDO / | #7: Chemical | ChemComp-PLM / | #8: Chemical | ChemComp-ZN / | #9: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Sequence details | T4 gp5 beta helix fragment modified at the C-terminus to mimic gp164 of phiKZ phage. Chimera ...T4 gp5 beta helix fragment modified at the C-terminus to mimic gp164 of phiKZ phage. Chimera consists of a T4 gp5 fragment G484-S559 extended by a K262-T293 C-terminal fragment from phiKZ gp164 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.29 Å3/Da / Density % sol: 46.17 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 20-30% PEG 3350 100 mM MES ph 6.5 200-350 mM Mg(NO3)2 PH range: 6-7.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06DA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Jun 20, 2013 / Details: MIRRORS |
Radiation | Monochromator: BARTELS MONOCHROMATOR WITH DUAL CHANNEL CUT CRYSTALS (DCCM) IN (+--+) GEOMETRY AND A TOROIDAL MIRROR (M2) Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.749→50 Å / Num. obs: 77426 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 28.89 Å2 / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.055 / Net I/σ(I): 18.17 |
Reflection shell | Resolution: 1.75→1.85 Å / Redundancy: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.63 / Num. unique obs: 12230 / CC1/2: 0.807 / Rrim(I) all: 0.552 / % possible all: 97.3 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4JJ2 Resolution: 1.749→36.384 Å / SU ML: 0.17 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.92 / Phase error: 18.1
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 26.53 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.749→36.384 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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