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- PDB-1ssf: Solution structure of the mouse 53BP1 fragment (residues 1463-1617) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ssf
タイトルSolution structure of the mouse 53BP1 fragment (residues 1463-1617)
要素Transformation related protein 53 binding protein 1
キーワードCELL CYCLE / Tudor domains / tandem / SH3-like fold / Beta barrel / alpha-helix
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMOylation of transcription factors / G2/M DNA damage checkpoint / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Processing of DNA double-strand break ends / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break ...SUMOylation of transcription factors / G2/M DNA damage checkpoint / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Processing of DNA double-strand break ends / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / telomeric DNA binding / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / methylated histone binding / DNA damage checkpoint signaling / replication fork / transcription coregulator activity / protein homooligomerization / kinetochore / double-strand break repair via nonhomologous end joining / p53 binding / site of double-strand break / histone binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA repair / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. ...Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / SH3 type barrels. / Ribosomal protein L2, domain 2 / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TP53-binding protein 1 / TP53-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing
データ登録者Charier, G. / Couprie, J. / Alpha-Bazin, B. / Meyer, V. / Quemeneur, E. / Guerois, R. / Callebaut, I. / Gilquin, B. / Zinn-Justin, S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: The Tudor Tandem of 53BP1; A New Structural Motif Involved in DNA and RG-Rich Peptide Binding
著者: Charier, G. / Couprie, J. / Alpha-Bazin, B. / Meyer, V. / Quemeneur, E. / Guerois, R. / Callebaut, I. / Gilquin, B. / Zinn-Justin, S.
履歴
登録2004年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transformation related protein 53 binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4271
ポリマ－17,4271
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 1000back calculated data agree with experimental NOESY spectrum, structures with acceptable covalent geometry, structures with favorable non-bond energy, structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy conformer

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要素

#1: タンパク質 Transformation related protein 53 binding protein 1 / murine p53-binding protein


分子量: 17426.572 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 1463-1617 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pDEST15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3) / 参照: UniProt: Q91YC9, UniProt: P70399*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1223D 13C-separated NOESY
1333D 13C-separated NOESY
1423D 13C NOESY aromatic
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.6mM mouse 53BP1 (1463-1617) fragment, U-15N, 50mM Tris-HCl buffer, 150mM NaCl, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
20.9mM mouse 53BP1 (1463-1617) fragment, U-15N,13C, 50mM Tris-HCl buffer, 150mM NaCl, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
30.9mM mouse 53BP1 (1463-1617) fragment, U-15N,13C, 50mM Tris-HCl buffer, 150mM NaCl, 100% D2O100% D2O
試料状態イオン強度: 50mM Tris-Hcl, 150mM NaCl / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX7501
Bruker DRXBrukerDRX6002

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解析

NMR software
名称バージョン分類
XwinNMR2.5collection
NMRPipe2解析
Felix2000.1データ解析
CNS1精密化
CNS1構造決定
精密化手法: distance geometry, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 2337 NOE-derived restraints, 206 dihedral angle restraints, and 60 distance restraints from hydrogen bonds.
代表構造選択基準: lowest energy conformer
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: back calculated data agree with experimental NOESY spectrum, structures with acceptable covalent geometry, structures with favorable non-bond energy, structures ...コンフォーマー選択の基準: back calculated data agree with experimental NOESY spectrum, structures with acceptable covalent geometry, structures with favorable non-bond energy, structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 1000 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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