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- PDB-1sru: Crystal structure of full length E. coli SSB protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sru
タイトルCrystal structure of full length E. coli SSB protein
要素Single-strand binding protein
キーワードREPLICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


single-stranded DNA-binding protein complex / nucleoid / SOS response / replisome / recombinational repair / mismatch repair / enzyme activator activity / DNA-templated DNA replication / single-stranded DNA binding / DNA recombination ...single-stranded DNA-binding protein complex / nucleoid / SOS response / replisome / recombinational repair / mismatch repair / enzyme activator activity / DNA-templated DNA replication / single-stranded DNA binding / DNA recombination / DNA replication / DNA repair / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single-stranded DNA-binding protein / Single-strand binding protein family / Single-strand binding (SSB) domain profile. / Primosome PriB/single-strand DNA-binding / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Single-stranded DNA-binding protein / Single-stranded DNA-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / SAD/MAD/molecular replacement / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Savvides, S.N. / Raghunathan, S. / Fuetterer, K. / Kozlov, A.G. / Lohman, T.M. / Waksman, G.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2004
タイトル: The C-terminal domain of full-length E. coli SSB is disordered even when bound to DNA.
著者: Savvides, S.N. / Raghunathan, S. / Fuetterer, K. / Kozlov, A.G. / Lohman, T.M. / Waksman, G.
履歴
登録2004年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Single-strand binding protein
B: Single-strand binding protein
C: Single-strand binding protein
D: Single-strand binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,5414
ポリマ－50,5414
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6300 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area19270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.850, 60.850, 348.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number151
Space group name H-MP3112

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要素

#1: タンパク質
Single-strand binding protein / SSB / Helix-destabilizing protein


分子量: 12635.293 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 0-112 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
遺伝子: SSB, EXRB, LEXC, B4059, C5049, Z5658, ECS5041, SF4145, S3584
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02339, UniProt: P0AGE0*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG4000, PEG200, Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9879, 0.9794, 0.9792
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.98791
20.97941
30.97921
反射解像度: 3.3→20 Å / Num. all: 11620 / Num. obs: 11620 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 3.3→3.4 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: SAD/MAD/molecular replacement / 解像度: 3.3→19.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 482092.98 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.309 1166 10.3 %RANDOM
Rwork0.288 ---
all0.291 ---
obs0.288 11309 97.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 102.83 Å2 / ksol: 0.315329 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 102.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.71 Å214.47 Å20 Å2
2--12.71 Å20 Å2
3----25.42 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.58 Å0.49 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.58 Å0.57 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→19.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2808 0 0 0 2808
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.028
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d28
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.21
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.375 200 11.1 %
Rwork0.335 1609 -
obs--95.2 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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