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- PDB-1smb: Crystal Structure of Golgi-Associated PR-1 protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1smb
タイトルCrystal Structure of Golgi-Associated PR-1 protein
要素17kD fetal brain protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / ALPHA-BETA-ALPHA
機能・相同性
機能・相同性情報


sexual reproduction / positive regulation of epithelial cell migration / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Golgi membrane / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Golgi-associated plant pathogenesis-related protein 1, SCP domain / Allergen V5/Tpx-1-related, conserved site / CRISP family signature 1. / Cysteine-rich secretory protein-related / Pathogenesis-related Protein p14a / CAP / SCP / Tpx-1 / Ag5 / PR-1 / Sc7 family of extracellular domains. / CAP domain / Cysteine-rich secretory protein family / CAP superfamily ...Golgi-associated plant pathogenesis-related protein 1, SCP domain / Allergen V5/Tpx-1-related, conserved site / CRISP family signature 1. / Cysteine-rich secretory protein-related / Pathogenesis-related Protein p14a / CAP / SCP / Tpx-1 / Ag5 / PR-1 / Sc7 family of extracellular domains. / CAP domain / Cysteine-rich secretory protein family / CAP superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Golgi-associated plant pathogenesis-related protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Serrano, R.L. / Kuhn, A. / Hendricks, A. / Helms, J.B. / Sinning, I. / Groves, M.R.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Structural analysis of the human Golgi-associated plant pathogenesis related protein GAPR-1 implicates dimerization as a regulatory mechanism
著者: Serrano, R.L. / Kuhn, A. / Hendricks, A. / Helms, J.B. / Sinning, I. / Groves, M.R.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Crystallization of a Golgi-associated PR-1-related protein (GAPR-1) that localizes to lipid-enriched microdomains
著者: Groves, M.R. / Kuhn, A. / Hendricks, A. / Radke, S. / Serrano, R.L. / Helms, J.B. / Sinning, I.
履歴
登録2004年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 17kD fetal brain protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3401
ポリマ－17,3401
非ポリマー00
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.662, 73.662, 63.363
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細MONOMER IN ASYMMETRIC UNIT POSSIBLE DIMER IN SOLUTION (SEE CITATION)

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要素

#1: タンパク質 17kD fetal brain protein / GAPR-1


分子量: 17340.311 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAC12812 / プラスミド: pQE60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 [DE3] / 参照: UniProt: Q9H4G4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20% (v/v) PEG 8000, 100mM Bis-Tris, 200mM magnesium acetate, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.8 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年10月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→28.513 Å / Num. obs: 28674 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 19.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 1.55→1.63 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.278 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 25557 / Rsym value: 0.251 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.55→28.49 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1169585.27 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1968 1456 5.1 %RANDOM
Rwork0.1881 ---
all-28660 --
obs-28660 97.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.3246 Å2 / ksol: 0.410696 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å20.08 Å20 Å2
2---0.17 Å20 Å2
3---0.34 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.18 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→28.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1322 0 0 127 1449
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.13
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 242 5.1 %
Rwork0.22 4505 -
obs-4170 98.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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