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- PDB-1slu: RAT ANIONIC N143H, E151H TRYPSIN COMPLEXED TO A86H ECOTIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1slu
タイトルRAT ANIONIC N143H, E151H TRYPSIN COMPLEXED TO A86H ECOTIN
要素
  • ANIONIC TRYPSIN
  • ECOTIN
キーワードCOMPLEX (SERINE PROTEASE/INHIBITOR) / SERINE PROTEASE / INHIBITOR / COMPLEX / METAL BINDING SITES / PROTEIN ENGINEERING / PROTEASE-SUBSTRATE INTERACTIONS / METALLOPROTEINS / COMPLEX (SERINE PROTEASE-INHIBITOR) COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Antimicrobial peptides / Alpha-defensins / Activation of Matrix Metalloproteinases / Neutrophil degranulation / collagen catabolic process / trypsin / digestion / response to nutrient / serine-type endopeptidase inhibitor activity / defense response ...Antimicrobial peptides / Alpha-defensins / Activation of Matrix Metalloproteinases / Neutrophil degranulation / collagen catabolic process / trypsin / digestion / response to nutrient / serine-type endopeptidase inhibitor activity / defense response / outer membrane-bounded periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Ecotin / Ecotin, C-terminal / Proteinase inhibitor I11, ecotin / Proteinase inhibitor I11, ecotin, gammaproteobacteria / Ecotin superfamily / Ecotin / : / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. ...Ecotin / Ecotin, C-terminal / Proteinase inhibitor I11, ecotin / Proteinase inhibitor I11, ecotin, gammaproteobacteria / Ecotin superfamily / Ecotin / : / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Anionic trypsin-2 / Ecotin
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Brinen, L.S. / Fletterick, R.J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: X-ray structures of a designed binding site in trypsin show metal-dependent geometry.
著者: Brinen, L.S. / Willett, W.S. / Craik, C.S. / Fletterick, R.J.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1994
タイトル: Macromolecular Chelation as an Improved Mechanism of Protease Inhibition: Structure of the Ecotin-Trypsin Complex
著者: Mcgrath, M.E. / Erpel, T. / Bystroff, C. / Fletterick, R.J.
履歴
登録1996年2月7日処理サイト: BNL
改定 1.01996年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ECOTIN
B: ANIONIC TRYPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1354
ポリマ－40,0352
非ポリマー992
水2,468137
1
A: ECOTIN
B: ANIONIC TRYPSIN
ヘテロ分子

A: ECOTIN
B: ANIONIC TRYPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,2698
ポリマ－80,0714
非ポリマー1984
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area9080 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area30110 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)85.150, 56.180, 80.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.75, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 ECOTIN / TRYPSIN INHIBITOR


分子量: 16187.577 Da / 分子数: 1 / 変異: CHAIN A, A86H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PTACTAC / 遺伝子 (発現宿主): ECOTIN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23827
#2: タンパク質 ANIONIC TRYPSIN


分子量: 23847.914 Da / 分子数: 1 / 変異: CHAIN B, N143H, E151H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: PST / 遺伝子 (発現宿主): RAT ANIONIC TRYPSIN / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00763, trypsin
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.375 mMtrypsin and ecotin1drop
2300 mM1dropNaOAc
3100 mMTris1drop
418-22 %PEG40001drop
5300 mM1dropNaOAc
6100 mMTris1drop
710 mM1dropCaCl2
818-22 %PEG40001reservoir
9300 mM1reservoirNaOAc
10100 mMTris1reservoir
1110 mM1reservoirCaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年7月7日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 19067 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.046
反射
*PLUS
Num. measured all: 86638
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 1.8→5 Å / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 -10 %
Rwork0.193 --
obs0.193 13695 94 %
原子変位パラメータBiso mean: 33.27 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2662 0 5 137 2804
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.08
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.27
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.195 / Rfactor Rwork: 0.195
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.08
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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