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- PDB-1slt: STRUCTURE OF S-LECTIN, A DEVELOPMENTALLY REGULATED VERTEBRATE BET... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1slt
タイトルSTRUCTURE OF S-LECTIN, A DEVELOPMENTALLY REGULATED VERTEBRATE BETA-GALACTOSIDE BINDING PROTEIN
要素BOVINE GALECTIN-1
キーワードLECTIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Post-translational protein phosphorylation / lactose binding / laminin binding / apoptotic process / extracellular space / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetyl-alpha-lactosamine / Galectin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Liao, D.-I. / Herzberg, O.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1994
タイトル: Structure of S-lectin, a developmentally regulated vertebrate beta-galactoside-binding protein.
著者: Liao, D.I. / Kapadia, G. / Ahmed, H. / Vasta, G.R. / Herzberg, O.
履歴
登録1993年10月20日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_status / software / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.process_site / _software.classification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42019年8月14日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_sheet
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_sheet.number_strands

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BOVINE GALECTIN-1
B: BOVINE GALECTIN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3455
ポリマ－29,5432
非ポリマー8023
水2,774154
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: BOVINE GALECTIN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1903
ポリマ－14,7721
非ポリマー4192
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: BOVINE GALECTIN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1552
ポリマ－14,7721
非ポリマー3831
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.300, 62.900, 70.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.947, -0.321, -0.035), (-0.321, -0.947, 0.013), (-0.037, -0.002, -0.993)
ベクター: 14.39, 84.86, 52.35)
詳細THE TWO MOLECULES IN THE ASYMMETRIC UNIT ARE RELATED TO EACH OTHER BY A NON-CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD ROTATION PERPENDICULAR TO THE BETA-SHEETS. THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *A* WHEN APPLIED TO CHAIN *B*.

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要素

#1: タンパク質 BOVINE GALECTIN-1


分子量: 14771.504 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 組織: SPLEEN / 参照: UniProt: P11116
#2: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose / N-acetyl-alpha-lactosamine


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 糖鎖要素 / 分子量: 383.349 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: N-acetyl-alpha-lactosamine
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpNAca1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1a_1-5_2*NCC/3=O][a2112h-1b_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THERE IS ONE CARBOHYDRATE BINDING SITE PER MONOMER. THE S-LECTIN DIMER FORMS A 22-STRAND ANTI- ...THERE IS ONE CARBOHYDRATE BINDING SITE PER MONOMER. THE S-LECTIN DIMER FORMS A 22-STRAND ANTI-PARALLEL BETA-SANDWICH WITH THE N- AND C- TERMINI OF EACH MONOMER AT THE DIMER INTERFACE.
Has protein modificationY
配列の詳細THE AMINO ACID SEQUENCE OF BOVINE SPLEEN LECTIN HAS NOT YET BEEN DETERMINED. THE ELECTRON DENSITY ...THE AMINO ACID SEQUENCE OF BOVINE SPLEEN LECTIN HAS NOT YET BEEN DETERMINED. THE ELECTRON DENSITY MAP IS CONSISTENT WITH THE SEQUENCE OF BOVINE HEART S-LECTIN. THUS THE MODEL IS BASED ON THAT SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.93 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
21 mMN-acetyllactosamine1drop
32 mMdithiothreitol1drop
454-58 %satammonium sulphate1reservoir
5100 mMTris acetate1reservoir
60.5-2 %(v/v)MPD1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / Num. obs: 20694 / % possible obs: 98 % / Num. measured all: 84959 / Rmerge(I) obs: 0.064

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
TNT精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.167 / Rfactor obs: 0.167 / 最高解像度: 1.9 Å
詳細: THERE ARE SIX CYSTEINE RESIDUES IN EACH MONOMER. THE THIOL GROUPS OF CYS 42 AND CYS 60 ARE REDUCED IN BOTH MONOMERS. THE THIOL GROUP OF CYS 2 IS DISORDERED IN MOLECULE 1 (THE WHOLE OF RESIDUE ...詳細: THERE ARE SIX CYSTEINE RESIDUES IN EACH MONOMER. THE THIOL GROUPS OF CYS 42 AND CYS 60 ARE REDUCED IN BOTH MONOMERS. THE THIOL GROUP OF CYS 2 IS DISORDERED IN MOLECULE 1 (THE WHOLE OF RESIDUE 2 IS DISORDERED IN MOLECULE 2). THE THIOL GROUPS OF CYS 16, CYS 88 AND CYS 130 ARE OXIDIZED. CYS 16 A, CYS 88 A, AND CYS 16 B WERE MODELED WITH TWO OXYGEN ATOMS COVALENTLY BOUND TO THE SULFUR ATOM. CYS 130 A, CYS 88 B AND CYS 130 B WERE MODELLED WITH ONLY ONE OXYGEN ATOM ATTACHED.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 1.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2024 0 53 154 2231
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 6 Å / Num. reflection obs: 18460 / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.167
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 3.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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