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万見
- PDB-1slm: CRYSTAL STRUCTURE OF FIBROBLAST STROMELYSIN-1: THE C-TRUNCATED HU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1slm
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF FIBROBLAST STROMELYSIN-1: THE C-TRUNCATED HUMAN PROENZYME
要素STROMELYSIN-1
キーワードHYDROLASE / METALLOPROTEASE / FIBROBLAST / COLLAGEN DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


stromelysin 1 / cellular response to UV-A / regulation of neuroinflammatory response / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly ...stromelysin 1 / cellular response to UV-A / regulation of neuroinflammatory response / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / EGFR Transactivation by Gastrin / extracellular matrix / cellular response to nitric oxide / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / regulation of cell migration / cellular response to reactive oxygen species / cellular response to amino acid stimulus / positive regulation of protein-containing complex assembly / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / metallopeptidase activity / peptidase activity / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / endopeptidase activity / Extra-nuclear estrogen signaling / serine-type endopeptidase activity / innate immune response / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain ...Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Becker, J.W.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1995
タイトル: Stromelysin-1: three-dimensional structure of the inhibited catalytic domain and of the C-truncated proenzyme.
著者: Becker, J.W. / Marcy, A.I. / Rokosz, L.L. / Axel, M.G. / Burbaum, J.J. / Fitzgerald, P.M. / Cameron, P.M. / Esser, C.K. / Hagmann, W.K. / Hermes, J.D. / Springer, J.P.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1994
タイトル: The NMR Structure of the Inhibited Catalytic Domain of Human Stromelysin-1
著者: Gooley, P.R. / O'Connell, J.F. / Marcy, A.I. / Cuca, G.C. / Salowe, S.P. / Bush, B.L. / Hermes, J.D. / Esser, C.K. / Hagmann, W.K. / Springer, J.P. / Johnson, B.A.
#2: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 1993
タイトル: Inhibition of Matrix Metalloproteinases by N-Carboxyalkyl Peptides
著者: Chapman, K.T. / Kopka, I.E. / Durette, P.L. / Esser, C.K. / Lanza, T.J. / Izquierdo-Martin, M. / Niedzwiecki, L. / Chang, B. / Harrison, R.K. / Kuo, D.W. / Lin, T.-T. / Stein, R.L. / Hagmann, W.K.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: Human Fibroblast Stromelysin Catalytic Domain: Expression, Purification, and Characterization of a C-Terminally Truncated Form
著者: Marcy, A.I. / Eiberger, L.L. / Harrison, R. / Chan, H.K. / Hutchinson, N.I. / Hagmann, W.K. / Cameron, P.M. / Boulton, D.A. / Hermes, J.D.
履歴
登録1995年8月3日処理サイト: BNL
改定 1.01996年12月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42012年2月29日Group: Database references
改定 1.52017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.62024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: STROMELYSIN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0285
ポリマ－28,8171
非ポリマー2114
水2,144119
1
A: STROMELYSIN-1
ヘテロ分子

A: STROMELYSIN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,05710
ポリマ－57,6352
非ポリマー4228
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_567x,-y+1,-z+21
単位格子
Length a, b, c (Å)111.040, 145.560, 76.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-376-

HOH

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要素

#1: タンパク質 STROMELYSIN-1 / MATRIX METALLOPROTEINASE-3 / PROTEOGLYCANASE


分子量: 28817.412 Da / 分子数: 1 / 断片: PROPEPTIDE, CATALYTIC / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: FIBROBLAST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08254, stromelysin 1
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.3 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: HANGING DROP VAPOR DIFFUSION. 2.0 MICROLITER DROPS OF PROENZYME SOLUTION (10 MG/ML PROTEIN, 5.0 MILLIMOLAR CALCIUM CHLORIDE, 50 MICROMOLAR ZINC ACETATE, 0.02% SODIUM AZIDE, 20 MILLIMOLAR MES, ...詳細: HANGING DROP VAPOR DIFFUSION. 2.0 MICROLITER DROPS OF PROENZYME SOLUTION (10 MG/ML PROTEIN, 5.0 MILLIMOLAR CALCIUM CHLORIDE, 50 MICROMOLAR ZINC ACETATE, 0.02% SODIUM AZIDE, 20 MILLIMOLAR MES, PH 6.5, 0.02 MOLE INHIBITOR PER MOLE PROENZYME) WERE MIXED WITH AN EQUAL VOLUME OF RESERVOIR BUFFER (14% PEG-6000, 5% SATURATED SODIUM CITRATE, 0.02% SODIUM AZIDE, 0.1 M CACODYLATE, PH 5.8) AND INCUBATED AT 4 DEGREES CENTIGRADE., vapor diffusion - hanging drop, temperature 277K
PH範囲: 5.8-6.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
25 mM1dropCaCl2
30.05 mM1dropZn[OAc]2
40.02 %1dropNaN3
520 mMMES1drop
614 %PEG60001reservoir
75 %satNa-citrate1reservoir
8100 mMcacodylate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年3月4日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 24169 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.82 % / Rmerge(I) obs: 0.0448 / Rsym value: 0.0555 / Net I/σ(I): 8.29
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.45 / % possible all: 95.8
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
R-AXISデータ削減
R-AXISデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 1.9→20 Å / 交差検証法: FREE-R / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 2035 9.9 %RANDOM
Rwork0.2185 ---
obs0.2185 20541 83.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 33.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1804 0 4 119 1927
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.33
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3546 161 6.6 %
Rwork0.3309 1195 -
obs--55.1 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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