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万見
- PDB-1sh5: Crystal structure of actin-binding domain of mouse plectin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sh5
タイトルCrystal structure of actin-binding domain of mouse plectin
要素Plectin 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / plectin / actin-binding domain / calponin-homology domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Type I hemidesmosome assembly / protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / skeletal myofibril assembly / tight junction organization / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / leukocyte migration involved in immune response / contractile muscle fiber ...Type I hemidesmosome assembly / protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / skeletal myofibril assembly / tight junction organization / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / leukocyte migration involved in immune response / contractile muscle fiber / intermediate filament organization / : / intermediate filament cytoskeleton organization / regulation of vascular permeability / dystroglycan binding / cellular response to hydrostatic pressure / fibroblast migration / myelination in peripheral nervous system / T cell chemotaxis / cellular response to fluid shear stress / peripheral nervous system myelin maintenance / cardiac muscle cell development / adherens junction organization / myoblast differentiation / response to food / structural constituent of muscle / ankyrin binding / intermediate filament / skin development / myofibril / sarcomere organization / nucleus organization / keratinocyte development / transmission of nerve impulse / brush border / sarcoplasm / establishment of skin barrier / skeletal muscle fiber development / skeletal muscle tissue development / keratinocyte differentiation / cytoskeletal protein binding / respiratory electron transport chain / mitochondrion organization / response to nutrient / basal plasma membrane / cell periphery / cell motility / actin filament organization / wound healing / cell morphogenesis / multicellular organism growth / protein localization / structural constituent of cytoskeleton / sarcolemma / Z disc / cellular response to mechanical stimulus / : / actin filament binding / myelin sheath / actin binding / gene expression / actin cytoskeleton organization / mitochondrial outer membrane / cadherin binding / apical plasma membrane / axon / focal adhesion / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Spectrin-like repeat / Spectrin repeat / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain ...: / Spectrin-like repeat / Spectrin repeat / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain / SH3 domain / Plectin repeat / Plakin / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sevcik, J. / Urbanikova, L.
引用
ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2004
タイトル: Actin-binding domain of mouse plectin: crystal structure and binding to vimentin
著者: Sevcik, J. / Urbanikova, L. / Kostan, J. / Janda, L. / Wiche, G.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Purification, crystallization and preliminary X-ray analysis of the plectin actin-binding domain
著者: Urbanikova, L. / Janda, L. / Popov, A. / Wiche, G. / Sevcik, J.
履歴
登録2004年2月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plectin 1
B: Plectin 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,4352
ポリマ－57,4352
非ポリマー00
水3,387188
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.310, 108.920, 63.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.25, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Plectin 1 / PLTN / PCN / plectin isoform plec 1 / 2alpha


分子量: 28717.717 Da / 分子数: 2 / 断片: actin-binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pBN120 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9QXS1
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 188 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.8 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 8000, Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年9月16日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→30 Å / Num. all: 49742 / Num. obs: 47802 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 32.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 22.2
反射 シェル解像度: 1.95→1.97 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 1187 / % possible all: 71.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.1.24精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QAG

1qag


解像度: 2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 2.892 / SU ML: 0.081 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.242 / ESU R Free: 0.122 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19422 2286 5.1 %RANDOM
Rwork0.15103 ---
all0.1532 46097 --
obs0.15314 42818 97.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.942 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.18 Å20 Å22.47 Å2
2---2.62 Å20 Å2
3---2.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7688 0 0 564 8252
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0213914
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023574
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.021.9425286
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.04938300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5375462
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2230.2580
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.024304
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0140.02804
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2390.2861
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2490.24125
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0980.22479
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1790.2141
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.210.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3820.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.210.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1561.52312
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.44123750
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.74931602
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.2274.51536
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.35423914
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free18.6385188
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded6.1753838
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 137 -
Rwork0.199 2783 -
obs-1187 71.7 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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