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万見
- PDB-1sgg: THE SOLUTION STRUCTURE OF SAM DOMAIN FROM THE RECEPTOR TYROSINE K... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sgg
タイトルTHE SOLUTION STRUCTURE OF SAM DOMAIN FROM THE RECEPTOR TYROSINE KINASE EPHB2, NMR, 10 STRUCTURES
要素EPHRIN TYPE-B RECEPTOR 2
キーワードTYROSINE-PROTEIN KINASE / RECEPTOR OLIGOMERIZATION / EPH RECEPTORS / TYROSINE PHOSPHORYLATION / SIGNAL TRANSDUCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


spinothalamic tract morphogenesis / dendritic spine development / dendritic spine morphogenesis / axonal fasciculation / positive regulation of synapse assembly / ephrin receptor signaling pathway / axon guidance / transmembrane-ephrin receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation ...spinothalamic tract morphogenesis / dendritic spine development / dendritic spine morphogenesis / axonal fasciculation / positive regulation of synapse assembly / ephrin receptor signaling pathway / axon guidance / transmembrane-ephrin receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / axon / dendrite / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-B receptor 2, ligand binding domain / Transcription Factor, Ets-1 / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain ...Ephrin type-B receptor 2, ligand binding domain / Transcription Factor, Ets-1 / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 2. / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-B receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Smalla, M. / Schmieder, P. / Kelly, M. / Ter Laak, A. / Krause, G. / Ball, L. / Wahl, M. / Bork, P. / Oschkinat, H.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: Solution structure of the receptor tyrosine kinase EphB2 SAM domain and identification of two distinct homotypic interaction sites.
著者: Smalla, M. / Schmieder, P. / Kelly, M. / Ter Laak, A. / Krause, G. / Ball, L. / Wahl, M. / Bork, P. / Oschkinat, H.
履歴
登録1999年1月8日処理サイト: BNL
改定 1.01999年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EPHRIN TYPE-B RECEPTOR 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5401
ポリマ－8,5401
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 200LOWEST ENERGIES
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 EPHRIN TYPE-B RECEPTOR 2


分子量: 8539.660 Da / 分子数: 1 / 断片: SAM DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: POTENTIAL TYROSINE PHOSPHORYLATION AT Y 25 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / プラスミド: PET 28D / 細胞株 (発現宿主): BL21 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 組織 (発現宿主): EMBRYO / 参照: UniProt: P28693, EC: 2.7.1.112

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D-NOESY
1212D-TOCSY
1311H-15 NOESY
1411H-13C NOESY
151(H)CCH-TOCSY
161(H)CCH-COSY
171CBCANNH
181CBCA (CO)NNH
191CC(CO)NNH-TOCSY
1101HBHA(CO)NNH
1111HC(CO)NNH-TOCSY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ON 13C, 15N-LABELED EPHB2 SAM DOMAIN

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試料調製

詳細内容: 100% H2O
試料状態pH: 5.8 / 圧: 1 atm / 温度: 300 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRX600BrukerDRX6006001
Bruker DRX750BrukerDRX7507502

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
NMR software
名称開発者分類
X-PLORBRUNGER精密化
X-PLOR構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGIES / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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