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万見
- PDB-1sau: The Gamma subunit of the dissimilatory sulfite reductase (DsrC) f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sau
タイトルThe Gamma subunit of the dissimilatory sulfite reductase (DsrC) from Archaeoglobus fulgidus at 1.1 A resolution
要素sulfite reductase, desulfoviridin-type subunit gamma
キーワードOXIDOREDUCTASE / ORTHOGONAL HELICAL BUNDLE
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA wobble position uridine thiolation / sulfur carrier activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DsrC protein, C-terminal domain / Dissimilatory Siroheme-sulfite Reductase; Chain: A; domain 1 / DsrC protein, N-terminal domain / Sulphur transfer protein DsrC/TusE / DsrC-like domain superfamily / DsrC-like protein, C-terminal domain / DsrC-like protein, N-terminal domain / DsrC like protein / Arc Repressor Mutant, subunit A / 2-Layer Sandwich ...DsrC protein, C-terminal domain / Dissimilatory Siroheme-sulfite Reductase; Chain: A; domain 1 / DsrC protein, N-terminal domain / Sulphur transfer protein DsrC/TusE / DsrC-like domain superfamily / DsrC-like protein, C-terminal domain / DsrC-like protein, N-terminal domain / DsrC like protein / Arc Repressor Mutant, subunit A / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sulfite reductase, desulfoviridin-type subunit gamma (DsvC)
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.12 Å
データ登録者Mander, G.J. / Weiss, M.S. / Hedderich, R. / Kahnt, J. / Ermler, U. / Warkentin, E.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Determination of a novel structure by a combination of long-wavelength sulfur phasing and radiation-damage-induced phasing.
著者: Weiss, M.S. / Mander, G. / Hedderich, R. / Diederichs, K. / Ermler, U. / Warkentin, E.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Determination of a novel structure by a combination of long-wavelength sulfur phasing and radiation-damage-induced phasing.
著者: Weiss, M.S. / Mander, G. / Hedderich, R. / Diederichs, K. / Ermler, U. / Warkentin, E.
履歴
登録2004年2月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: sulfite reductase, desulfoviridin-type subunit gamma


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4991
ポリマ－13,4991
非ポリマー00
水2,684149
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.935, 46.528, 57.154
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 sulfite reductase, desulfoviridin-type subunit gamma / DsrC / dissimilatory sulfite reductase


分子量: 13498.659 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌) / 株: DSM 4304 / 遺伝子: DsrC / プラスミド: pCR2.1-TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / K12 / 参照: UniProt: O28055
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.23 %
結晶化温度: 277 K / pH: 9.5
詳細: TRIS, MPD, pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K, pH 9.50
結晶化
*PLUS
pH: 9.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
158 %(v/v)MPD1reservoir
20.1 MTris-HCl1reservoirpH9.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9393
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年7月11日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→20 Å / Num. obs: 40859 / % possible obs: 93.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 9.4 Å2 / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 1.1→1.18 Å / 冗長度: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Rsym value: 0.165 / % possible all: 73
反射
*PLUS
最高解像度: 1.12 Å / 最低解像度: 99 Å / Num. obs: 40862 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Num. measured all: 205663 / Rmerge(I) obs: 0.093
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.12 Å / 最低解像度: 1.15 Å / % possible obs: 73.5 % / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Mean I/σ(I) obs: 4.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXD位相決定
MLPHARE位相決定
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.12→20 Å / Num. parameters: 10819 / Num. restraintsaints: 14685 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY 0.044
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.137 1973 5.2 %RANDOM
all0.109 39635 --
obs0.109 -95 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228. riding hydrogens were used in refinement.
Refine analyzeNum. disordered residues: 18 / Occupancy sum hydrogen: 938 / Occupancy sum non hydrogen: 1062.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.12→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数941 0 0 149 1090
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.032
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.096
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.091
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.036
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.048
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.09
LS精密化 シェル解像度: 1.12→1.17 Å /
Rfactor%反射
Rwork0.136 -
obs-73 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rfactor obs: 0.108 / Rfactor Rwork: 0.108
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 8.2 Å2
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.15 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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