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万見
- PDB-1sa8: THE NMR STRUCTURE OF A STABLE AND COMPACT ALL-beta-SHEET VARIANT ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sa8
タイトルTHE NMR STRUCTURE OF A STABLE AND COMPACT ALL-beta-SHEET VARIANT OF INTESTINAL FATTY ACID-BINDING PROTEIN
要素Fatty acid-binding protein, intestinal
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Intestinal fatty acid-binding protein / Protein stability / protein structure
機能・相同性
機能・相同性情報


Triglyceride catabolism / intestinal lipid absorption / apical cortex / intestinal absorption / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / long-chain fatty acid binding / microvillus / long-chain fatty acid transport / fatty acid transport / fatty acid binding ...Triglyceride catabolism / intestinal lipid absorption / apical cortex / intestinal absorption / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / long-chain fatty acid binding / microvillus / long-chain fatty acid transport / fatty acid transport / fatty acid binding / fatty acid metabolic process / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fatty acid-binding protein, intestinal / Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fatty acid-binding protein, intestinal
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / ARIA1.1.2, CNS1.1
データ登録者Ogbay, B. / DeKoster, G.T. / Cistola, D.P.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2004
タイトル: The NMR structure of a stable and compact all-beta-sheet variant of intestinal fatty acid-binding protein.
著者: Ogbay, B. / Dekoster, G.T. / Cistola, D.P.
履歴
登録2004年2月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999SEQUENCE THE PROTEIN IS A DELETION MUTANT WHERE 27 CONSECUTIVE RESIDUES WERE DELETED FOR WILD-TYPE ...SEQUENCE THE PROTEIN IS A DELETION MUTANT WHERE 27 CONSECUTIVE RESIDUES WERE DELETED FOR WILD-TYPE INTESTINAL FATTY-ACID BINDING PROTEIN (I-FABP), AND REPLACED BY A GLY-GLY LINKER (GLY 9A - GLY 10A).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fatty acid-binding protein, intestinal


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9031
ポリマ－11,9031
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 20structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Fatty acid-binding protein, intestinal / I-FABP / FABPI


分子量: 11903.436 Da / 分子数: 1 / 断片: D27-GG / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: FABP2 / プラスミド: PMON5840-IFABP(DELTA17SG) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / Cell (発現宿主): small intestinal enterocyte / 細胞内の位置 (発現宿主): cytoplasm
発現宿主: Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655 (大腸菌)
株 (発現宿主): MG1655 / キーワード: deletion of helica domain from I-FABP / 参照: UniProt: P02693

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
11113C-edited NOESY-HSQC
12115N-edited NOESY-HSQC
1313D 15N-15N edited NOESY
141Aromatic13C-NOESY-HSQC

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試料調製

詳細内容: 1.8 mM protein, 20 mM potassium phosphate, 135 mM KCl, 10 mM NaCl, 0.5% NaN3,95% H2O, 5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: 20 mM potassium phosphate, 135 mM KCl, 10 mM NaCl, 0.5% NaN3
pH: 7.2 / 圧: atmospheric atm / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UNITYVarianUNITY5001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.1NILGES, M. AND O'DONOGHUE, S. (1998) PROG. NMR SPECTROSCOPY 32, 107-139.2. LINGE, J. AND NILGES, M. (1999) JOURNAL OF BIOMOLECULAR NMR 13, 51-59.構造決定
Felix2001Accelrys Inc.データ解析
VNMR6.1Varian Associatescollection
CNS1.1NILGES, M. AND O'DONOGHUE, S. (1998) PROG. NMR SPECTROSCOPY 32, 107-139.2. LINGE, J. AND NILGES, M. (1999) JOURNAL OF BIOMOLECULAR NMR 13, 51-59.精密化
精密化手法: ARIA1.1.2, CNS1.1 / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 2173 distance constraints and 176 CSI-derived dihedral angle restraints.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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