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- PDB-1sa0: TUBULIN-COLCHICINE: STATHMIN-LIKE DOMAIN COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sa0
タイトルTUBULIN-COLCHICINE: STATHMIN-LIKE DOMAIN COMPLEX
要素
  • Stathmin 4
  • Tubulin alpha chain
  • Tubulin beta chain
キーワードCELL CYCLE / ALPHA-TUBULIN / BETA-TUBULIN / COLCHICINE / GTPASE / MICROTUBULE PODOPHYLLOTOXIN / STATHMIN / TUBULIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / motile cilium / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / microtubule-based process / tubulin binding / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / neuron projection development ...positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / motile cilium / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / microtubule-based process / tubulin binding / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / neuron projection development / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / growth cone / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / hydrolase activity / neuron projection / protein heterodimerization activity / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #30 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Helix hairpin bin / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. / Stathmin-like (SLD) domain profile. ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #30 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Helix hairpin bin / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. / Stathmin-like (SLD) domain profile. / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Helix non-globular / Special / Helix Hairpins / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CN2 / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin alpha-1A chain / Tubulin beta chain / Stathmin-4 / Tubulin alpha-1D chain / Tubulin beta-2B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 3.58 Å
データ登録者Ravelli, R.B. / Gigant, B. / Curmi, P.A. / Jourdain, I. / Lachkar, S. / Sobel, A. / Knossow, M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2004
タイトル: Insight into tubulin regulation from a complex with colchicine and a stathmin-like domain.
著者: Ravelli, R.B. / Gigant, B. / Curmi, P.A. / Jourdain, I. / Lachkar, S. / Sobel, A. / Knossow, M.
履歴
登録2004年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE THERE IS ONE COMPLEX IN THE ASYMMETRIC UNIT, WHICH CONSISTS OF TWO ALPHA-BETA TUBULIN ...SEQUENCE THERE IS ONE COMPLEX IN THE ASYMMETRIC UNIT, WHICH CONSISTS OF TWO ALPHA-BETA TUBULIN HETERODIMERS (CHAINS A-B AND C-D) AND ONE STATHMIN-LIKE DOMAIN OF RB3. AS THE SEQUENCE OF BOVINE BRAIN TUBULIN IS NOT AVAILABLE, THE PIG BRAIN TUBULIN SEQUENCE WAS USED AS A REFERENCE. ONE NOTICEABLE EXCEPTION IS RESIDUE ALPHA 265 WHICH IS COMMONLY ILE BUT ALA IN PIG ALPHA TUBULIN. ALPHA-TUBULIN AND BETA-TUBULIN HAVE BEEN ALIGNED AS IN NOGALES ET AL., NATURE VOL 391, PAGES 199-203. IN THIS ALIGNMENT, RESIDUES 45-46 AND 361-368 OF ALPHA-TUBULIN ARE MISSING IN BETA-TUBULIN. THE STATHMIN-LIKE DOMAIN OF RB3 (RB3-SLD) CORRESPONDS TO STAHMIN RESIDUES 5 TO 145 WITH THE ADDITION OF ONE ALANINE AT THE N-TERMINUS, WHICH IS ACETYLATED. THE NUMBERING OF RB3-SLD IS ACCORDING TO THE STATHMIN SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha chain
B: Tubulin beta chain
C: Tubulin alpha chain
D: Tubulin beta chain
E: Stathmin 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,72414
ポリマ－216,8555
非ポリマー2,8699
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19070 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area64930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)328.690, 328.691, 54.679
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
31A
41C
12B
22D
32B
42D

NCSドメイン領域:

Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ARGARGARGARGAA2 - 2432 - 243
211ARGARGARGARGCC2 - 2432 - 243
321THRTHRVALVALAA257 - 437257 - 437
421THRTHRVALVALCC257 - 437257 - 437
112ARGARGPROPROBB2 - 2742 - 272
212ARGARGPROPRODD2 - 2742 - 272
322LEULEULEULEUBB286 - 428284 - 418
422LEULEULEULEUDD286 - 428284 - 418

NCSアンサンブル:
ID
1
2
詳細THERE IS ONE COMPLEX IN THE ASYMMETRIC UNIT, WHICH CONSISTS OF TWO ALPHA-BETA TUBULIN HETERODIMERS (CHAINS A-B AND C-D) AND ONE STATHMIN-LIKE DOMAIN OF RB3

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要素

-
タンパク質 , 3種, 5分子 ACBDE

#1: タンパク質 Tubulin alpha chain


分子量: 50163.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Brain / 参照: UniProt: P02550, UniProt: Q2HJ86*PLUS
#2: タンパク質 Tubulin beta chain


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Brain / 参照: UniProt: P02554, UniProt: Q6B856*PLUS
#3: タンパク質 Stathmin 4 / Stathmin-like protein B3 / RB3


分子量: 16712.967 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: STMN4 / プラスミド: pET-8c / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63043

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非ポリマー , 4種, 9分子

#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-CN2 / 2-MERCAPTO-N-[1,2,3,10-TETRAMETHOXY-9-OXO-5,6,7,9-TETRAHYDRO-BENZO[A]HEPTALEN-7-YL]ACETAMIDE / N-デアセチル-N-(2-メルカプトアセチル)コルヒチン


分子量: 431.502 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H25NO6S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG, PIPES BUFFER, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Gigant, B., (2000) Cell, 102, 809.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
2PEG1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9393
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月3日
放射プロトコル: MIRAS / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→40 Å / Num. obs: 41752 / % possible obs: 0.966 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.062
反射 シェル解像度: 3.5→3.58 Å / Rmerge(I) obs: 0.639 / % possible all: 0.9
反射
*PLUS
最高解像度: 3.5 Å / 最低解像度: 40 Å / Num. obs: 41617 / % possible obs: 96.4 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 82.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXD位相決定
SHARP位相決定
直接法モデル構築
REFMAC5.1.24精密化
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 3.58→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 33.422 / SU ML: 0.457 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.553
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: CARE SHOULD BE EXERCISED IN INTERPRETING THE CURRENT MODEL DUE TO THE LIMITED (3.58 ANGSTROMS) RESOLUTION. IN ADDITION, THE FOLLOWING WEAKLY DEFINED RESIDUES ARE MISSING IN THIS ENTRY: ...詳細: CARE SHOULD BE EXERCISED IN INTERPRETING THE CURRENT MODEL DUE TO THE LIMITED (3.58 ANGSTROMS) RESOLUTION. IN ADDITION, THE FOLLOWING WEAKLY DEFINED RESIDUES ARE MISSING IN THIS ENTRY: RESIDUES 38 TO 46 AND THE C-TERMINUS STARTING FROM RESIDUE 438 ON ALPHA TUBULIN CHAIN A, RESIDUES 278 TO 285 AND THE C-TERMINUS STARTING FROM RESIDUE 439 ON BETA TUBULIN CHAIN B, RESIDUES 37 TO 46, 280 TO 284, AND THE THE C-TERMINUS STARTING FROM RESIDUE 438 ON ALPHA TUBULIN CHAIN C, RESIDUES 278 TO 285 AND THE C-TERMINUS STARTING FROM RESIDUES 439 ON BETA TUBULIN CHAIN D, AND RESIDUES 31 TO 44 AND 142 TO 145 OF RB3-SLD. CA 5% OF THE SIDE CHAINS ARE POORLY DEFINED AND ARE CURRENTLY MODELLED AS ALANINES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24852 2042 5.1 %RANDOM
Rwork0.23166 ---
all0.23252 ---
obs0.23252 38029 98.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 83.054 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.89 Å20.44 Å20 Å2
2--0.89 Å20 Å2
3----1.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.58→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13891 0 183 0 14074
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02114384
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9751.95419570
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.14851798
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1380.22161
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211067
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2860.26934
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2020.2466
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1730.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3370.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it01.58994
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0214414
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it035390
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it04.55156
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A3060tight positional0.050.05
2B3216tight positional0.040.05
1A3060tight thermal00.5
2B3216tight thermal00.5
LS精密化 シェル解像度: 3.58→3.67 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.332 135
Rwork0.365 2530
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.4640.7230.28383.1906-0.1062.82070.0868-0.33240.76080.025-0.1473-0.2677-0.22910.07610.06050.3413-0.13970.06210.51760.01150.6192136.126104.79616.916
28.1971.9446-0.45823.9983-0.47613.872-0.09260.1171-0.6302-0.3351-0.07-0.37490.54170.04280.16260.4252-0.1643-0.02071.01910.07940.3807103.42380.0744.65
38.3581.8735-0.43624.0163-0.39013.4950.0240.415-0.4951-0.33840.1323-0.66990.11520.6136-0.15630.4361-0.1656-0.20061.1560.1390.612964.87260.262-2.935
47.86451.1417-0.54084.5023-0.46845.40190.01830.4949-0.1528-0.2767-0.21680.28360.4711-0.03440.19850.343-0.0365-0.39531.09150.09090.563225.49546.997-5.531
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA2 - 4372 - 437
2X-RAY DIFFRACTION1EE4 - 301 - 27
3X-RAY DIFFRACTION2BB2 - 4382 - 428
4X-RAY DIFFRACTION2EE65 - 8962 - 86
5X-RAY DIFFRACTION3CC2 - 4372 - 437
6X-RAY DIFFRACTION3EE90 - 11587 - 112
7X-RAY DIFFRACTION4DD2 - 4382 - 428
8X-RAY DIFFRACTION4EE116 - 141113 - 138
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.5 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.25 / Rfactor Rwork: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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