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- PDB-1s9r: CRYSTAL STRUCTURE OF ARGININE DEIMINASE COVALENTLY LINKED WITH A ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s9r
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF ARGININE DEIMINASE COVALENTLY LINKED WITH A REACTION INTERMEDIATE
要素Arginine deiminase
キーワードHYDROLASE / DEIMINASE / 5-FOLD PSEUDO-SYMMETRIC DOMAIN / 5-HELIX BUNDLE DOMAIN / RACTION INTERMEDIATE
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine deiminase / arginine deiminase activity / L-arginine deiminase pathway / : / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pentein / Arginine deiminase / Arginine deiminase / Arginine deiminase / L-arginine/glycine Amidinotransferase; Chain A / 5-stranded Propeller / L-arginine/glycine Amidinotransferase; Chain A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ARGININE / Arginine deiminase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycoplasma arginini (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Das, K. / Buttler, G.H. / Kwiatkowski, V. / Clark Jr., A.D. / Yadav, P. / Arnold, E.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: Crystal Structures of Arginine Deiminase with Covalent Reaction Intermediates: Implications for Catalytic Mechanism
著者: Das, K. / Buttler, G.H. / Kwiatkowski, V. / Clark Jr., A.D. / Yadav, P. / Arnold, E.
履歴
登録2004年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN THE MOLECULE IS A REACTION INTERMEDIATE FROM THE ENZYMATIC CONVERSION OF L-ARGININE TO L- ...HETEROGEN THE MOLECULE IS A REACTION INTERMEDIATE FROM THE ENZYMATIC CONVERSION OF L-ARGININE TO L-CITRULLINE. THIS MOLECULE LOST AN NH2 GROUP AND IS COVALENTLY ATTACHED TO CYS407.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arginine deiminase
B: Arginine deiminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,72115
ポリマ－93,1262
非ポリマー59513
水16,952941
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.830, 76.360, 82.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.96, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Arginine deiminase / ADI / Arginine dihydrolase / AD


分子量: 46563.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: 5-FOLD PSEUDOSYMMETRIC GUANIDINO GROUP MODIFYING ENZYME
由来: (天然) Mycoplasma arginini (バクテリア) / 参照: UniProt: P23793, arginine deiminase
#2: 化合物 ChemComp-ARG / ARGININE / L-アルギニン-ω′-カチオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 175.209 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N4O2
#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 9 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 941 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.52 %
結晶化温度: 282 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 6000, POTASSIUM PHOSPHATE, ARGININE, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 282K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 1 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→40 Å / Num. obs: 116186 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.82 % / Biso Wilson estimate: 13.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / Rmerge(I) obs: 0.354 / Num. unique all: 5649 / % possible all: 94.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.6→19.46 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 293988.92 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.202 5376 4.5 %RANDOM
Rwork0.168 ---
obs0.168 106849 89 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.7725 Å2 / ksol: 0.383494 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.29 Å20 Å20.68 Å2
2--3.63 Å20 Å2
3----3.34 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.18 Å0.15 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→19.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6562 0 25 941 7528
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.22
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.221.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.652
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.372
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.442.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 775 4.5 %
Rwork0.197 14818 -
obs--78.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3TRS.PARAMTRS.TOP
X-RAY DIFFRACTION4SUB.PARAMSUB.TOP
X-RAY DIFFRACTION5NEW.PARAMNEW.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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