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万見
- PDB-1s8o: Human soluble Epoxide Hydrolase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s8o
タイトルHuman soluble Epoxide Hydrolase
要素epoxide hydrolase 2, cytoplasmic
キーワードHYDROLASE / domain-swapped dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid-phosphate phosphatase / 10-hydroxy-9-(phosphonooxy)octadecanoate phosphatase activity / stilbene catabolic process / phospholipid dephosphorylation / lipid phosphatase activity / Biosynthesis of maresins / soluble epoxide hydrolase / epoxide metabolic process / lysophosphatidic acid phosphatase activity / Synthesis of epoxy (EET) and dihydroxyeicosatrienoic acids (DHET) ...lipid-phosphate phosphatase / 10-hydroxy-9-(phosphonooxy)octadecanoate phosphatase activity / stilbene catabolic process / phospholipid dephosphorylation / lipid phosphatase activity / Biosynthesis of maresins / soluble epoxide hydrolase / epoxide metabolic process / lysophosphatidic acid phosphatase activity / Synthesis of epoxy (EET) and dihydroxyeicosatrienoic acids (DHET) / epoxide hydrolase activity / regulation of cholesterol metabolic process / dephosphorylation / phosphatase activity / peroxisomal matrix / toxic substance binding / cholesterol homeostasis / Peroxisomal protein import / response to toxic substance / peroxisome / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Predicted HAD-superfamily phosphatase, subfamily IA/Epoxide hydrolase, N-terminal / Putative phosphatase; domain 2 / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD hydrolase, subfamily IA / Epoxide hydrolase-like / HAD superfamily/HAD-like / alpha/beta hydrolase fold / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Alpha/beta hydrolase fold-1 / HAD superfamily ...Predicted HAD-superfamily phosphatase, subfamily IA/Epoxide hydrolase, N-terminal / Putative phosphatase; domain 2 / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD hydrolase, subfamily IA / Epoxide hydrolase-like / HAD superfamily/HAD-like / alpha/beta hydrolase fold / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Alpha/beta hydrolase fold-1 / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / DNA polymerase; domain 1 / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional epoxide hydrolase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Gomez, G.A. / Morisseau, C. / Hammock, B.D. / Christianson, D.W.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Structure of human epoxide hydrolase reveals mechanistic inferences on bifunctional catalysis in epoxide and phosphate ester hydrolysis
著者: Gomez, G.A. / Morisseau, C. / Hammock, B.D. / Christianson, D.W.
履歴
登録2004年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02023年8月23日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE The numbering of amino acids was modified to adopt the numbering employed in murine ...SEQUENCE The numbering of amino acids was modified to adopt the numbering employed in murine epoxide hydrolase (pdb entry 1CQZ).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: epoxide hydrolase 2, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,9682
ポリマ－62,6861
非ポリマー2821
水82946
1
A: epoxide hydrolase 2, cytoplasmic
ヘテロ分子

A: epoxide hydrolase 2, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,9364
ポリマ－125,3712
非ポリマー5652
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)92.546, 92.546, 244.637
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-817-

HOH

詳細The second part of the biological dimer is assembeled by the crystollographic two fold axis.

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要素

#1: タンパク質 epoxide hydrolase 2, cytoplasmic / HsEH


分子量: 62685.617 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHX2 / 細胞株 (発現宿主): High Five
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P34913, epoxide hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-P6G / HEXAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / ヘキサエチレングリコ-ル


分子量: 282.331 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H26O7 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.98 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.4
詳細: PEG 4000, Tris, lithium sulfate, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年1月18日
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. all: 19912 / Num. obs: 19879 / % possible obs: 99.83 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 37.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 30.9
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.363 / Mean I/σ(I) obs: 11.5 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CQZ

1cqz


解像度: 2.6→29.41 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 251057.73 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 1544 7.9 %RANDOM
Rwork0.216 ---
obs0.216 19616 98.7 %-
all-19879 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 26.355 Å2 / ksol: 0.359269 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.66 Å26.59 Å20 Å2
2--1.66 Å20 Å2
3----3.32 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→29.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4316 0 19 46 4381
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.85
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.291.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.162
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.082
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.152.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 231 7.4 %
Rwork0.266 2871 -
obs--96.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3SUL.PARAMSUL.TOP
X-RAY DIFFRACTION4PEG.PARAMPEG.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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