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- PDB-1s8h: Crystal structure of Lys49-Phospholipase A2 from Agkistrodon cont... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s8h
タイトルCrystal structure of Lys49-Phospholipase A2 from Agkistrodon contortrix laticinctus, first fatty acid free form
要素Phospholipase A2 homolog
キーワードhydrolase / toxin / Lys49-Phospholipase A2 / snake venom / myotoxicity / fatty acid free form
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent phospholipase A2 activity / arachidonate secretion / phospholipid metabolic process / lipid catabolic process / negative regulation of T cell proliferation / phospholipid binding / heparin binding / toxin activity / calcium ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain ...Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Basic phospholipase A2 homolog MT1
類似検索 - 構成要素
生物種Agkistrodon contortrix laticinctus (ヘビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Ambrosio, A.L.B. / de Souza, D.H.F. / Nonato, M.C. / Selistre de Araujo, H.S. / Ownby, C.L. / Garratt, R.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: A Molecular Mechanism for Lys49-Phospholipase A2 Activity Based on Ligand-induced Conformational Change.
著者: Ambrosio, A.L.B. / Nonato, M.C. / Selistre de Araujo, H.S. / Arni, R. / Ward, R.J. / Ownby, C.L. / de Souza, D.H.F. / Garratt, R.C.
履歴
登録2004年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phospholipase A2 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1452
ポリマ－14,0491
非ポリマー961
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.505, 70.505, 57.146
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Phospholipase A2 homolog / Myotoxin


分子量: 14049.392 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Snake venom protein
由来: (天然) Agkistrodon contortrix laticinctus (ヘビ)
生物種: Agkistrodon contortrix / 株: laticinctus / 参照: UniProt: P49121, phospholipase A2
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.1 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: TRIS-HCl, ammonium sulfate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
12.0 Mammonium sulfate1reservoir
20.1 MTris-HCl1reservoirpH8.5
316 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: D03B-MX1 / 波長: 1.544 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年2月10日 / 詳細: mirror
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.544 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→19.537 Å / Num. all: 13416 / Num. obs: 13416 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 1.8→1.89 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.361 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.361 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. obs: 13872 / Num. measured all: 119620
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.85 Å / % possible obs: 99.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Myotoxin ACL I

解像度: 1.8→19.537 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 2.621 / SU ML: 0.083 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.128 / ESU R Free: 0.124 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22886 670 5 %RANDOM
Rwork0.19084 ---
obs0.19268 12745 96.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.917 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.66 Å20 Å20 Å2
2---0.66 Å20 Å2
3---1.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.537 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数973 0 5 139 1117
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.021981
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02822
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0981.9621325
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7831928
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0865120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2137
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021082
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02196
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.2205
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2130.2963
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0810.2522
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.120.297
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1440.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2520.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1080.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4351.5602
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.862962
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.3373379
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.244.5363
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.287 45
Rwork0.269 949
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.20440.0103-0.63230.6580.18521.26810.08980.04750.00190.0862-0.050.0393-0.07910.0399-0.03980.0235-0.01060.02870.02210.0020.05399.356551.66723.4468
20000000000000000.0567000.056700.056719.889449.458424.5557
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 1331 - 121
2X-RAY DIFFRACTION2AB134
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 50 Å / Rfactor Rfree: 0.229 / Rfactor Rwork: 0.191
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d1.098

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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