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万見
- PDB-1s8a: H98Q Mutant of Methylglyoxal Synthase from E. coli complexed with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s8a
タイトルH98Q Mutant of Methylglyoxal Synthase from E. coli complexed with Phosphoglycolic Acid
要素Methylglyoxal synthase
キーワードLYASE / GLYCOLYTIC BYPASS / METHYLGLYOXAL
機能・相同性
機能・相同性情報


methylglyoxal biosynthetic process / methylglyoxal synthase / methylglyoxal synthase activity / protein hexamerization / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methylglyoxal synthase / Methylglyoxal synthase, active site / Methylglyoxal synthase active site. / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain superfamily / MGS-like domain / MGS-like domain profile. / MGS-like domain / Rossmann fold ...Methylglyoxal synthase / Methylglyoxal synthase, active site / Methylglyoxal synthase active site. / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain superfamily / MGS-like domain / MGS-like domain profile. / MGS-like domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID / Methylglyoxal synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Harrison, D.H. / Marks, G.T. / Susler, M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Mutagenic studies on histidine 98 of methylglyoxal synthase: effects on mechanism and conformational change.
著者: Marks, G.T. / Susler, M. / Harrison, D.H.
履歴
登録2004年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methylglyoxal synthase
B: Methylglyoxal synthase
C: Methylglyoxal synthase
D: Methylglyoxal synthase
E: Methylglyoxal synthase
F: Methylglyoxal synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,50112
ポリマ－101,5656
非ポリマー9366
水1,72996
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20070 Å2
ΔGint-170 kcal/mol
Surface area30780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.076, 129.960, 178.771
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Methylglyoxal synthase / MGS


分子量: 16927.525 Da / 分子数: 6 / 変異: H98Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: MGSA, B0963, Z1314, ECS1047, SF0965, S1031 / プラスミド: pET-16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ML1 / 参照: UniProt: P0A731, methylglyoxal synthase
#2: 化合物
ChemComp-PGA / 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID / (ホスホノオキシ)酢酸


分子量: 156.031 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C2H5O6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.48 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG 1500, Sodium Cacodylate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年4月11日 / 詳細: Osmic Confocal Mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→29.65 Å / Num. all: 57342 / Observed criterion σ(F): 0 / Biso Wilson estimate: 14.1 Å2 / Limit h max: 24 / Limit h min: 0 / Limit k max: 58 / Limit k min: 0 / Limit l max: 80 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 131602.62 / Observed criterion F min: 0.078
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→29.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Rfactor Rfree error details: shells / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.227 4305 7.5 %
Rwork0.192 --
all-63754 -
obs-57338 89.9 %
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 26.9713 Å2 / ksol: 0.29957 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 76.08 Å2 / Biso mean: 29.51 Å2 / Biso min: 7.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.94 Å20 Å20 Å2
2---3.3 Å20 Å2
3----3.64 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.27 Å
Luzzati d res high-2.2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→29.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7009 0 54 96 7159
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg22.6
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg3.2
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.2-2.30.2725747.30.27253490.0117889592375.1
2.3-2.420.2412873.60.24165230.0147877681086.5
2.42-2.570.2165747.30.21663210.0097842689587.9
2.57-2.770.2285747.20.22764880.0097919706289.2
2.77-3.050.2195747.20.21966990.0097924727391.8
3.05-3.490.2065747.20.20669180.0097969749294
3.49-4.40.1585747.10.15872550.0078041782997.4
4.4-29.650.1575746.90.15774800.0078347805496.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2carbohydrate.paramcarbohydrate.top
X-RAY DIFFRACTION3TOPPAR2:pga.parTOPPAR2:pga.top
X-RAY DIFFRACTION4water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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