溶液NMR / Molecular dynamics with AMBER99 all-atom force field parameters by using the variable target function approach in the torsion angle space with the standard geometry of amino acids, peptide bonds.
The submitted conformer models are the 20 structures with the least restraint violations and the lowestt energy
代表モデル
モデル #1
closest to the average
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要素
#1: タンパク質・ペプチド
Majorprionprotein / PrP
分子量: 2742.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 詳細: This peptide has been chemically synthesized. The sequence occurs naturally in sheep. 参照: UniProt: P23907
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実験情報
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実験
実験
手法: 溶液NMR
NMR実験
タイプ: 2D NOESY
NMR実験の詳細
Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear techniques.
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試料調製
詳細
内容: 5 mM / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態
イオン強度: nd / pH: 2.3 / 圧: ambient / 温度: 324 K
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NMR測定
放射
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長
相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 400 MHz
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解析
NMR software
名称
バージョン
開発者
分類
XwinNMR
1.3
Bruker
collection
AURELIA
2.5.9
Bruker
解析
ICMDy
2.3
Mazur, A.K.
構造決定
ICMDy
2.3
Mazur, A.K.
精密化
精密化
手法: Molecular dynamics with AMBER99 all-atom force field parameters by using the variable target function approach in the torsion angle space with the standard geometry of amino acids, peptide bonds. ソフトェア番号: 1 詳細: The structures are based on a total of 134 NOE-derived distance constraints.
代表構造
選択基準: closest to the average
NMRアンサンブル
コンフォーマー選択の基準: The submitted conformer models are the 20 structures with the least restraint violations and the lowestt energy 計算したコンフォーマーの数: 1000 / 登録したコンフォーマーの数: 20