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万見
- PDB-1s4q: Crystal Structure of Guanylate Kinase from Mycobacterium tubercul... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s4q
タイトルCrystal Structure of Guanylate Kinase from Mycobacterium tuberculosis (Rv1389)
要素Guanylate kinase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / ATP:GMP-phosphotransferase / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / PSI / Protein Structure Initiative / TB Structural Genomics Consortium / TBSGC
機能・相同性
機能・相同性情報


GMP binding / guanylate kinase / guanylate kinase activity / adenylate kinase activity / GDP binding / リン酸化 / magnesium ion binding / ATP binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Guanylate kinase / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. ...Guanylate kinase / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ギ酸 / Guanylate kinase / Guanylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.16 Å
データ登録者Chan, S. / Sawaya, M.R. / Perry, L.J. / Eisenberg, D. / TB Structural Genomics Consortium (TBSGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Guanylate Kinase from Mycobacterium tuberculosis
著者: Chan, S. / Sawaya, M.R. / Perry, L.J. / Eisenberg, D.
履歴
登録2004年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4605
ポリマ－24,2871
非ポリマー1744
水2,414134
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)112.126, 112.126, 112.126
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-336-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Guanylate kinase / / GMP kinase


分子量: 24286.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: GMK, RV1389, MT1434, MTCY21B4.06, MB1424 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Gold (DE3)
参照: UniProt: P0A5I4, UniProt: P9WKE9*PLUS, guanylate kinase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸 / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 134 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.11 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: sodium formate, glycerol, Tris, sodium chloride, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-D / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年8月5日
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.16→79.06 Å / Num. all: 12112 / Num. obs: 12112 / % possible obs: 99.91 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.91 % / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 36.6
反射 シェル解像度: 2.16→2.24 Å / 冗長度: 9.1 % / Mean I/σ(I) obs: 4.94 / Num. unique all: 1270 / Rsym value: 0.508 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.16→79.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 4.513 / SU ML: 0.118 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.197 / ESU R Free: 0.18 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23071 642 5 %RANDOM
Rwork0.17717 ---
all0.17988 12112 --
obs0.17988 12112 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.464 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.16→79.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1389 0 10 134 1533
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0211419
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.021367
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.891.9631926
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.98733144
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9255182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1290.2229
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021580
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02287
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.2282
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2560.21542
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.2861
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1880.299
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1110.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2760.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2540.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2011.5915
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.17321467
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.4353504
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.9234.5459
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.159→2.216 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.234 46
Rwork0.216 893

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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