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- PDB-1s44: The structure and refinement of apocrustacyanin C2 to 1.6A resolu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s44
タイトルThe structure and refinement of apocrustacyanin C2 to 1.6A resolution and the search for differences between this protein and the homologous apoproteins A1 and C1.
要素Crustacyanin A1 subunit
キーワードPROTEIN BINDING / Crustacyanin / refinement / post-translational modifications / glycerol
機能・相同性
機能・相同性情報


pigment binding / response to reactive oxygen species / lipid metabolic process / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Invertebrate colouration protein / Lipocalin, ApoD type / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Crustacyanin-A1 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homarus gammarus (ウミザリガニ)
手法X線回折 / シンクロトロン / not applicable / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Habash, J. / Helliwell, J.R. / Raftery, J. / Cianci, M. / Rizkallah, P.J. / Chayen, N.E. / Nneji, G.A. / Zagalsky, P.F.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: The structure and refinement of apocrustacyanin C2 to 1.3 A resolution and the search for differences between this protein and the homologous apoproteins A1 and C1.
著者: Habash, J. / Helliwell, J.R. / Raftery, J. / Cianci, M. / Rizkallah, P.J. / Chayen, N.E. / Nneji, G.A. / Zagalsky, P.F.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Structure of lobster apocrustacyanin A1 using softer X-rays.
履歴
登録2004年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Crustacyanin A1 subunit
B: Crustacyanin A1 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6377
ポリマ－41,1162
非ポリマー5215
水8,629479
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3760 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area16310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.167, 79.879, 109.562
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Crustacyanin A1 subunit


分子量: 20558.029 Da / 分子数: 2 / 断片: homo dimer subunit / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homarus gammarus (ウミザリガニ) / 参照: UniProt: P58989
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 479 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 9
詳細: 2.3M ammonium sulphate, 20% glycerol, pH 9, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / タイプ: SRS / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→23.97 Å / Num. all: 47856 / Num. obs: 47856 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 2.2 / Observed criterion σ(I): 0.7 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル解像度: 1.6→1.68 Å / Rmerge(I) obs: 0.662 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique all: 6972 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: not applicable
開始モデル: PDB ENTRY 1H91

1h91


解像度: 1.6→64.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 3.599 / SU ML: 0.126 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.109 / ESU R Free: 0.111 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24744 2430 5.1 %RANDOM
Rwork0.20285 ---
all0.20514 47856 --
obs0.20514 45426 98.57 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.376 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20 Å20 Å2
2--0.27 Å20 Å2
3----0.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→64.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2902 0 32 479 3413
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.0223015
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022546
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2651.9434099
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.25535955
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8433358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.29515499
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1870.2427
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.023360
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02648
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2350.3633
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2230.32608
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0070.51
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1690.5432
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1750.51
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.40.312
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2880.335
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2950.535
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4081.51798
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.12622910
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.4431217
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.0244.51189
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.324 147
Rwork0.266 3298
obs-3445

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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