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- PDB-1s3i: Crystal structure of the N terminal hydrolase domain of 10-formyl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s3i
タイトルCrystal structure of the N terminal hydrolase domain of 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase
要素10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase
キーワードHYDROLASE / OXIDOREDUCTASE / Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


Metabolism of folate and pterines / aldehyde dehydrogenase (NADP+) activity / formyltetrahydrofolate dehydrogenase / formyltetrahydrofolate dehydrogenase activity / 10-formyltetrahydrofolate catabolic process / aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / NADPH regeneration / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / bile acid signaling pathway / folic acid metabolic process ...Metabolism of folate and pterines / aldehyde dehydrogenase (NADP+) activity / formyltetrahydrofolate dehydrogenase / formyltetrahydrofolate dehydrogenase activity / 10-formyltetrahydrofolate catabolic process / aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / NADPH regeneration / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / bile acid signaling pathway / folic acid metabolic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / protein-containing complex binding / protein-containing complex / cytosol
類似検索 - 分子機能
Formyl transferase, C-terminal domain / Methionyl-tRNA Fmet Formyltransferase; Chain A, domain 2 / 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase / Formyl transferase, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, C-terminal / Formyl transferase, C-terminal domain / Formyl transferase-like, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, N-terminal domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, active site / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase active site. ...Formyl transferase, C-terminal domain / Methionyl-tRNA Fmet Formyltransferase; Chain A, domain 2 / 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase / Formyl transferase, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, C-terminal / Formyl transferase, C-terminal domain / Formyl transferase-like, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, N-terminal domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, active site / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase active site. / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Roll / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Cytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Chumanevich, A.A. / Krupenko, S.A. / Davies, C.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: The crystal structure of the hydrolase domain of 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase: mechanism of hydrolysis and its interplay with the dehydrogenase domain.
著者: Chumanevich, A.A. / Krupenko, S.A. / Davies, C.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of recombinant hydrolase domain of 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase
著者: Chumanevich, A.A. / Davies, C. / Krupenko, S.A.
履歴
登録2004年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE THE AMINO ACIDS AT POSITIONS 42, 51, 52, 283, AND 284 CONFLICT WITH THE PUBLISHED SEQUENCE. ...SEQUENCE THE AMINO ACIDS AT POSITIONS 42, 51, 52, 283, AND 284 CONFLICT WITH THE PUBLISHED SEQUENCE. THE ASPARTATE AT POSITION 310 IS NON-NATIVE AND RESULTS FROM THE CLONING.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4736
ポリマ－34,0821
非ポリマー3915
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)100.00, 64.63, 64.59
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase / 10-FTHFDH / FBP-CI


分子量: 34081.836 Da / 分子数: 1 / 断片: Nt-FDH,residues 1-310 / 変異: none / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: FTHFD / プラスミド: pVL1393
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): HIGH FIVE
参照: UniProt: P28037, formyltetrahydrofolate dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.09 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 1.3 M ammonium sulphate, 0.1M sodium acetate pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Chumanevich, A.A., (2002) Acta Cryst., D58, 1841. / PH range low: 5.1 / PH range high: 4.9
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
11.2-1.4 Mammonium sulfate1reservoirpH4.9-5.1
25 %glycerol1reservoir
310 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年12月2日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→45.7 Å / Num. all: 19201 / Num. obs: 19201 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 32.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.346 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 1863 / Rsym value: 0.346 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. measured all: 80514 / Rmerge(I) obs: 0.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Num. unique obs: 1863 / Num. measured obs: 7894

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
d*TREKデータスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.3→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.859 / SU B: 9.584 / SU ML: 0.226 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.309 / ESU R Free: 0.263 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30527 978 5.1 %RANDOM
Rwork0.24205 ---
all0.2453 19056 --
obs0.24532 19056 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.745 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.72 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3---0.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2380 0 20 53 2453
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0212457
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4811.9563314
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6375306
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.2356
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021868
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.21098
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.130.295
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1760.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1340.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5771.51523
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.10722448
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6583934
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5764.5866
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.358 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.362 66
Rwork0.299 1278
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 15 Å / Num. reflection obs: 18079 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.305 / Rfactor Rwork: 0.242
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.48
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 2.36 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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