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万見
- PDB-1s29: La autoantigen N-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s29
タイトルLa autoantigen N-terminal domain
要素La protein
キーワードRNA BINDING PROTEIN / winged helix-turn-helix / autoantigen / RNA-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


maturation of 5S rRNA / RNA processing / ribosome biogenesis / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lupus La protein / La domain containing protein / La domain / Domain in the RNA-binding Lupus La protein; unknown function / La-type HTH domain / La-type HTH domain profile. / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain ...Lupus La protein / La domain containing protein / La domain / Domain in the RNA-binding Lupus La protein; unknown function / La-type HTH domain / La-type HTH domain profile. / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / RNA-binding domain superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA binding protein La-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Dong, G. / Chakshusmathi, G. / Wolin, S.L. / Reinisch, K.M.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2004
タイトル: Structure of the La motif: a winged helix domain mediates RNA binding via a conserved aromatic patch.
著者: Dong, G. / Chakshusmathi, G. / Wolin, S.L. / Reinisch, K.M.
履歴
登録2004年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: La protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,6521
ポリマ－10,6521
非ポリマー00
水1,802100
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)32.926, 53.912, 53.833
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 La protein


分子量: 10651.736 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal fragment / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NIH4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.14 % / 解説: Friedel pairs were used.
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG3500, GLYCEROL, HEPES, DTT, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1100 mMHEPES1reservoirpH7.5
25 %(v/v)glycerol1reservoir
332-36 %(w/v)PEG35001reservoir
410 mMdithiothreitol1drop
510-20 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: BRANDEIS / 検出器: CCD / 日付: 2003年8月15日
放射モノクロメーター: double-crystal monochromator Si(111), beam focused by a toroidal mirror
プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→20 Å / Num. all: 24632 / Num. obs: 24632 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 15.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.032 / Net I/σ(I): 41
反射 シェル解像度: 1.6→1.62 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Mean I/σ(I) obs: 21 / % possible all: 95.7
反射
*PLUS
Num. obs: 24672 / 冗長度: 7 %
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.59 Å / 最低解像度: 1.65 Å / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 4.1 % / Num. unique obs: 2382 / Rmerge(I) obs: 0.06

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.6→19.45 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 616074.9 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 1347 10.3 %RANDOM
Rwork0.232 ---
all0.235 14446 --
obs0.232 13099 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 70.7058 Å2 / ksol: 0.548385 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 13.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.36 Å20 Å20 Å2
2---0.61 Å20 Å2
3---0.25 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.05 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→19.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数737 0 0 100 837
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.041.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.652
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.212
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.092.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 223 10.7 %
Rwork0.227 1861 -
obs--97 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.00526
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.169
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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