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万見
- PDB-1s26: Structure of Anthrax Edema Factor-Calmodulin-alpha,beta-methylene... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s26
タイトルStructure of Anthrax Edema Factor-Calmodulin-alpha,beta-methyleneadenosine 5'-triphosphate Complex Reveals an Alternative Mode of ATP Binding to the Catalytic Site
要素
  • Calmodulin
  • Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
キーワードTOXIN / LYASE/METAL BINDING PROTEIN / AMPCPP / EDEMA FACTOR / CALMODULIN / LYASE-METAL BINDING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host signal transduction pathway / symbiont-mediated cAMP intoxication of host cell / calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / : / adenylate cyclase / positive regulation of protein autophosphorylation ...symbiont-mediated perturbation of host signal transduction pathway / symbiont-mediated cAMP intoxication of host cell / calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / : / adenylate cyclase / positive regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / cAMP biosynthetic process / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / adenylate cyclase activity / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / host cell cytosol / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / positive regulation of DNA binding / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / response to corticosterone / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / nitric-oxide synthase binding / presynaptic endocytosis / small molecule binding / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / regulation of synaptic vesicle exocytosis / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / DARPP-32 events / catalytic complex / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / activation of adenylate cyclase activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / Activation of AMPK downstream of NMDARs / presynaptic cytosol / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / eNOS activation / titin binding / enzyme regulator activity / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / substantia nigra development / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / calyx of Held / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / response to amphetamine / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein serine/threonine kinase activator activity / nitric-oxide synthase regulator activity
類似検索 - 分子機能
Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 - #60 / Adenylylcyclase toxin fold / Anthrax toxin, edema factor, central domain / : / Oedema factor (EF), alpha-helical domain / Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit / Anthrax toxin, lethal/endema factor ...Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 - #60 / Adenylylcyclase toxin fold / Anthrax toxin, edema factor, central domain / : / Oedema factor (EF), alpha-helical domain / Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit / Anthrax toxin, lethal/endema factor / Anthrax toxin, lethal/endema factor, N-/C-terminal / : / Anthrax toxin lethal factor, N- and C-terminal domain / Anthrax toxin lethal factor (ATLF)-like domain profile. / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DIPHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENOSYL ESTER / YTTERBIUM (III) ION / Calmodulin-1 / Calmodulin-sensitive adenylate cyclase / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 3 Å
データ登録者Shen, Y. / Zhukovskaya, N.L. / Bohm, A. / Tang, W.-J.
引用
ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2004
タイトル: Structure of anthrax edema factor-calmodulin-adenosine-5'-(alpha,beta-methylene)-triphosphate complex reveals an alternative mode of ATP binding to the catalytic site
著者: Shen, Y. / Guo, Q. / Zhukovskaya, N.L. / Drum, C.L. / Bohm, A. / Tang, W.-J.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Structural Basis for the Activation of Anthrax Adenylyl Cyclase Exotoxin by Calmodulin
著者: Drum, C.L. / Yan, S.-Z. / Bard, J. / Shen, Y.-Q. / Lu, D. / Soelaiman, S. / Grabarek, Z. / Bohm, A. / Tang, W.-J.
履歴
登録2004年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月20日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn
Item: _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id ..._struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
B: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
C: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
D: Calmodulin
E: Calmodulin
F: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)228,87118
ポリマ－226,5966
非ポリマー2,27512
水00
1
A: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
D: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,2906
ポリマ－75,5322
非ポリマー7584
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6860 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area30400 Å2
手法PISA
2
B: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
E: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,2906
ポリマ－75,5322
非ポリマー7584
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5580 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area31800 Å2
手法PISA
3
C: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
F: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,2906
ポリマ－75,5322
非ポリマー7584
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6920 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area31620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.555, 167.605, 345.346
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-sensitive adenylate cyclase / ATP pyrophosphate-lyase / Adenylyl cyclase / Edema factor / EF / Anthrax edema toxin adenylate ...ATP pyrophosphate-lyase / Adenylyl cyclase / Edema factor / EF / Anthrax edema toxin adenylate cyclase component


分子量: 58810.605 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUE 291-800, C-TERMINAL EF3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 遺伝子: CYA, PXO1-122 / プラスミド: PPROEX / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P40136, adenylate cyclase
#2: タンパク質 Calmodulin


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CAM1, CALM, CAM , CALM2, CAM2, CAMB , CALM3, CAM3, CAMC
プラスミド: PAED4-HCAM / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-YB / YTTERBIUM (III) ION


分子量: 173.040 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Yb
#4: 化合物 ChemComp-APC / DIPHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENOSYL ESTER / ALPHA,BETA-METHYLENEADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / α,β-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.8 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, Ammonium Sulfate, Glycerol, cacodylate, pH 6.5, temperature 277K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.9
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月3日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. obs: 69876 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 69.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 18.5
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.266 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Rsym value: 0.247 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: EF-CAM ALONE STRUCTURE

解像度: 3→29.78 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 3144480.27 / Data cutoff high rms absF: 3144480.27 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.304 3455 5.1 %RANDOM
Rwork0.264 ---
obs0.264 68302 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 35 Å2 / ksol: 0.28 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 81.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.91 Å20 Å20 Å2
2--10.5 Å20 Å2
3----8.59 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.51 Å0.43 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.49 Å0.44 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→29.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15215 0 102 0 15317
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.351.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.382
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.682
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.742.5
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.424 532 4.7 %
Rwork0.368 10723 -
obs--99.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3APC.PARAMAPC.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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