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- PDB-1s1c: Crystal structure of the complex between the human RhoA and Rho-b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s1c
タイトルCrystal structure of the complex between the human RhoA and Rho-binding domain of human ROCKI
要素
  • Rho-associated, coiled-coil containing protein kinase 1
  • Transforming protein RhoA
キーワードSIGNALING PROTEIN / coiled-coil / GTPase / Rho kinase / ROCK
機能・相同性
機能・相同性情報


apical constriction / podocyte cell migration / regulation of angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of phosphatase activity / myoblast migration / membrane to membrane docking / regulation of keratinocyte differentiation / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / positive regulation of connective tissue replacement / response to transforming growth factor beta ...apical constriction / podocyte cell migration / regulation of angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of phosphatase activity / myoblast migration / membrane to membrane docking / regulation of keratinocyte differentiation / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / positive regulation of connective tissue replacement / response to transforming growth factor beta / regulation of cell junction assembly / negative regulation of bicellular tight junction assembly / positive regulation of dephosphorylation / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / bleb / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / embryonic morphogenesis / neuron projection arborization / bleb assembly / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / leukocyte tethering or rolling / forebrain radial glial cell differentiation / negative regulation of biomineral tissue development / regulation of cell motility / apical junction assembly / positive regulation of amyloid-beta clearance / cell junction assembly / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / regulation of establishment of endothelial barrier / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / beta selection / regulation of synapse maturation / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of cell size / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases Activate ROCKs / regulation of modification of postsynaptic structure / regulation of stress fiber assembly / RHO GTPases activate CIT / actomyosin structure organization / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / response to angiotensin / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / positive regulation of podosome assembly / aortic valve morphogenesis / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / cortical actin cytoskeleton organization / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / motor neuron apoptotic process / wound healing, spreading of cells / PI3K/AKT activation / RHOBTB1 GTPase cycle / odontogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / regulation of neuron differentiation / RND3 GTPase cycle / regulation of establishment of cell polarity / ossification involved in bone maturation / tau-protein kinase activity / regulation of focal adhesion assembly / apical junction complex / negative chemotaxis / leukocyte migration / leukocyte cell-cell adhesion / RHOB GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / Apoptotic cleavage of cellular proteins / myosin binding / regulation of neuron projection development / stress fiber assembly / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / cellular response to cytokine stimulus / RHOC GTPase cycle / mRNA destabilization / negative regulation of amyloid-beta formation / positive regulation of cytokinesis / regulation of synaptic vesicle endocytosis / cerebral cortex cell migration
類似検索 - 分子機能
Single helix bin / Rho-associated protein kinase 1, HR1 / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / : / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Small GTPase Rho ...Single helix bin / Rho-associated protein kinase 1, HR1 / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / : / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Transforming protein RhoA / Rho-associated protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Dvorsky, R. / Blumenstein, L. / Vetter, I.R. / Ahmadian, M.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Structural Insights into the Interaction of ROCKI with the Switch Regions of RhoA.
著者: Dvorsky, R. / Blumenstein, L. / Vetter, I.R. / Ahmadian, M.R.
履歴
登録2004年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THE AUTHORS STATE THAT TWO MOLECULES OF ROCKI (CHAINS X AND Y) REPRESENT BIOLOGICAL MOLECULE. IT CAN BIND IN SOLUTION EITHER ONE OR BOTH RHOA MOLECULES (CHAINS A AND B).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transforming protein RhoA
B: Transforming protein RhoA
X: Rho-associated, coiled-coil containing protein kinase 1
Y: Rho-associated, coiled-coil containing protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,2118
ポリマ－58,1184
非ポリマー1,0934
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)34.404, 89.537, 98.105
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.86, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細ROCKI creates the dimer within asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 Transforming protein RhoA / H12


分子量: 20611.588 Da / 分子数: 2 / 断片: RhoA / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARHA, ARH12, RHOA, RHO12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61586
#2: タンパク質 Rho-associated, coiled-coil containing protein kinase 1 / p160ROCK / p160-ROCK


分子量: 8447.643 Da / 分子数: 2 / 断片: Rho-binding domain of ROCKI, residues 947-1015 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13464
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 断片: GppNHp / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5
詳細: TRIS, PEG 3350, isopropyl alcohol, pH 7.5, EVAPORATION, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
1100 mMTris-HCl1reservoirpH7.5
212 %PEG33501reservoir
32 %isopropyl alcohol1reservoir
410 mg/mlprotein1drop
530 mMTris-HCl1droppH7.5
64 mM1dropMgCl2
72 mMDTE1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月8日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. obs: 17511 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2.5 / Biso Wilson estimate: 41.8 Å2
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / % possible all: 82.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 43736 / Rmerge(I) obs: 0.064
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / % possible obs: 82.7 % / Rmerge(I) obs: 0.112 / Mean I/σ(I) obs: 2.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→19.77 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 929385.06 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 1733 9.9 %RANDOM
Rwork0.219 ---
all0.224 43736 --
obs0.219 17475 95.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.482 Å2 / ksol: 0.37222 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.96 Å20 Å2-1.34 Å2
2--8.46 Å20 Å2
3----6.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→19.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3951 0 66 55 4072
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.251.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.942
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.92.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 240 9.5 %
Rwork0.264 2293 -
obs--83.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4GTN.PRM
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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