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- PDB-1rtu: USTILAGO SPHAEROGENA RIBONUCLEASE U2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rtu
タイトルUSTILAGO SPHAEROGENA RIBONUCLEASE U2
要素RIBONUCLEASE U2
キーワードHYDROLASE / ENDORIBONUCLEASE / BETA-ISOMERIZED ASPARTATE
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonuclease U2 / ribonuclease U2 activity / lyase activity / RNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Microbial ribonucleases / Guanine-specific ribonuclease N1/T1/U2 / Ribonuclease/ribotoxin / ribonuclease / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Ustilago sphaerogena (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Noguchi, S. / Satow, Y. / Uchida, T. / Sasaki, C. / Matsuzaki, T.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Crystal structure of Ustilago sphaerogena ribonuclease U2 at 1.8 A resolution.
著者: Noguchi, S. / Satow, Y. / Uchida, T. / Sasaki, C. / Matsuzaki, T.
履歴
登録1995年5月12日処理サイト: BNL
改定 1.01996年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年7月27日Group: Database references / Derived calculations / Non-polymer description
改定 1.42018年4月4日Group: Advisory / Data collection / Other
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_database_status ...diffrn_source / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_polymer_linkage
Item: _diffrn_source.type / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.52023年8月9日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBONUCLEASE U2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4882
ポリマ－12,3921
非ポリマー961
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.320, 61.270, 34.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 RIBONUCLEASE U2


分子量: 12392.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ustilago sphaerogena (菌類) / 参照: UniProt: P00654
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ASP 45 IS ISOMERIZED TO L-ISOASPARTATE. A PEPTIDE BOND IS FORMED BETWEEN ASP 45 CG AND GLU 46 N.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: CRYSTALS WERE PREPARED BY HANGING-DROP VAPOUR-DIFFUSION METHOD AT 293 KELVIN FROM A 20 MG/ML PROTEIN SOLUTION CONTAINING 15 MG/ML 2'-DEOXY 2'-FLUORO ADENYLYL-3',5'-CYTIDINE, 0.4M AMMONIUM ...詳細: CRYSTALS WERE PREPARED BY HANGING-DROP VAPOUR-DIFFUSION METHOD AT 293 KELVIN FROM A 20 MG/ML PROTEIN SOLUTION CONTAINING 15 MG/ML 2'-DEOXY 2'-FLUORO ADENYLYL-3',5'-CYTIDINE, 0.4M AMMONIUM SULFATE, EQUILIBRATED AGAINST A RESERVOIR OF 0.9M AMMONIUM SULFATE CONTAINING 0.1M ACETATE BUFFER (PH 4.5)., vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
21.5 mg/ml2'-deoxy-2'-fluro ApC1drop
30.9 Mammonium sulfate1drop
40.9 Mammonium sulfate1reservoir
50.1 Macetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 284 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / タイプ: PHOTON FACTORY / 波長: 0.9
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1990年5月22日 / 詳細: DOUBLE FOCUSSING MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→12 Å / Num. obs: 9903 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.0342
反射 シェル解像度: 1.8→1.87 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / % possible all: 86.4
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.044
反射 シェル
*PLUS

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
OSCMGR(LOCAL VERSION)データ収集
TOMOKOデータ削減
MARIKO(LOCAL PROGRAM)データ削減
X-PLORモデル構築
PROLSQ精密化
X-PLOR精密化
OSC(LOCAL VERSION)データ削減
APROGRAM BY TOMOKOデータスケーリング
MARIKOデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: RNASE T1 (PDB ENTRY 1RNT)

1rnt


解像度: 1.8→8 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
all0.143 9807 -
obs-9807 96.5 %
原子変位パラメータBiso mean: 13.4 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数870 0 5 141 1016
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0280.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0410.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.761
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.2141.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.731.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.722
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.170.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1570.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1470.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1730.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.63
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor12.415
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor25.220
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.178
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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