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- PDB-1rpm: HUMAN RECEPTOR PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE MU, DOMAIN 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rpm
タイトルHUMAN RECEPTOR PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE MU, DOMAIN 1
要素RECEPTOR PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE MU
キーワードRECEPTOR / PHOSPHATASE / SIGNAL TRANSDUCTION / ADHESION / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


retina layer formation / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of endothelial cell migration / retinal ganglion cell axon guidance / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / negative regulation of endothelial cell proliferation / phosphatase activity / protein dephosphorylation / negative regulation of angiogenesis / protein-tyrosine-phosphatase ...retina layer formation / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of endothelial cell migration / retinal ganglion cell axon guidance / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / negative regulation of endothelial cell proliferation / phosphatase activity / protein dephosphorylation / negative regulation of angiogenesis / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / adherens junction / neuron projection development / cell-cell junction / lamellipodium / cadherin binding / response to xenobiotic stimulus / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase mu, PTPase domain, repeat 1 / : / MAM domain signature. / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily ...Receptor-type tyrosine-protein phosphatase mu, PTPase domain, repeat 1 / : / MAM domain signature. / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase mu
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Hoffmann, K.M.V. / Tonks, N.K. / Barford, D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 1997
タイトル: The crystal structure of domain 1 of receptor protein-tyrosine phosphatase mu.
著者: Hoffmann, K.M. / Tonks, N.K. / Barford, D.
履歴
登録1997年9月11日処理サイト: BNL
改定 1.01998年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RECEPTOR PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE MU
B: RECEPTOR PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE MU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,3032
ポリマ-64,3032
非ポリマー00
6,305350
1
A: RECEPTOR PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE MU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1511
ポリマ-32,1511
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: RECEPTOR PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE MU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1511
ポリマ-32,1511
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)95.538, 36.292, 95.381
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.66, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.0988, -0.0011, 0.9951), (0.0007, -1, -0.0011), (0.9951, 0.0006, 0.0988)
ベクター: -0.0122, 21.513, -0.014)

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要素

#1: タンパク質 RECEPTOR PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE MU / D1


分子量: 32151.496 Da / 分子数: 2 / 断片: CYTOSOLIC MEMBRANE PROXIMAL CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: P28827, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 350 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化pH: 5.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 750 MM SODIUM CITRATE, PH 5.5, 2 MM DTT, 0.5 MM EDTA
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
17.5 mg/mlprotein1drop
2750 mMsodium cirtate1reservoirpH5.5
32 mMdithiothreitol1reservoir
40.5 mMEDTA1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年4月1日
放射モノクロメーター: GE(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→15 Å / Num. obs: 26733 / % possible obs: 90 % / 冗長度: 4 % / Rsym value: 0.029 / Net I/σ(I): 25.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rsym value: 0.064 / % possible all: 92
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 112065 / Rmerge(I) obs: 0.03

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.82精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YFO
解像度: 2.3→8 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 -4.3 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.195 25566 88.2 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5465 0 0 350 5815
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.39
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.3→8 Å / Total num. of bins used: 8
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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