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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1rnt | ||||||
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タイトル | RESTRAINED LEAST-SQUARES REFINEMENT OF THE CRYSTAL STRUCTURE OF THE RIBONUCLEASE T1(ASTERISK)2(PRIME)-GUANYLIC ACID COMPLEX AT 1.9 ANGSTROMS RESOLUTION | ||||||
![]() | RIBONUCLEASE T1 ISOZYME | ||||||
![]() | HYDROLASE(ENDORIBONUCLEASE) | ||||||
機能・相同性 | ![]() hyphal tip / ribonuclease T1 / ribonuclease T1 activity / cell septum / RNA endonuclease activity / lyase activity / RNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Saenger, W. / Arni, R. / Heinemann, U. / Tokuoka, R. | ||||||
![]() | ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.B / 年: 1987 タイトル: Restrained Least-Squares Refinement of the Crystal Structure of the Ribonuclease T1(Asterisk)2(Prime)-Guanylic Acid Complex at 1.9 Angstroms Resolution 著者: Arni, R. / Heinemann, U. / Maslowska, M. / Tokuoka, R. / Saenger, W. #1: ![]() タイトル: Three-Dimensional Structure of the Ribonuclease T1(Asterisk)2(Prime)-Gmp Complex at 1.9-Angstroms Resolution 著者: Arni, R. / Heinemann, U. / Tokuoka, R. / Saenger, W. #2: ![]() タイトル: Struktur Und Funktion Des Enzyms Ribonuclease T1 (German) 著者: Arni, R. / Heinemann, U. / Saenger, W. #3: ![]() タイトル: Mechanism of Guanosine Recognition and RNA Hydrolysis by Ribonuclease T1 著者: Heinemann, U. / Saenger, W. #4: ![]() タイトル: The Structural and Sequence Homology of a Family of Microbial Ribonucleases 著者: Hill, C. / Dodson, G. / Heinemann, U. / Saenger, W. / Mitsui, Y. / Nakamura, K. / Borisov, S. / Tischenko, G. / Polyakov, K. / Pavlovsky, S. #5: ![]() タイトル: Ribonuclease T1. Mechanism of Specific Guanine Recognition and RNA Hydrolysis 著者: Heinemann, U. / Saenger, W. #6: ![]() タイトル: Crystallographic Study of Mechanism of Ribonuclease T1-Catalysed Specific RNA Hydrolysis 著者: Heinemann, U. / Saenger, W. #7: ![]() タイトル: Specific Protein-Nucleic Acid Recognition in Ribonuclease T1-2(Prime)-Guanylic Acid Complex. An X-Ray Study 著者: Heinemann, U. / Saenger, W. #8: ![]() タイトル: Crystallization of a Complex between Ribonuclease T1 and 2(Prime)-Guanylic Acid 著者: Heinemann, U. / Wernitz, M. / Paehler, A. / Saenger, W. / Menke, G. / Rueterjans, H. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 35 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 23.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: RESIDUES 39 AND 55 ARE CIS-PROLINES. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 11094.694 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-2GP / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.43 % |
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結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: Heinemann, U., (1980) Eur. J. Biochem., 109, 109. |
-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.9 Å / Num. obs: 6788 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): 1 / Num. measured all: 23819 / Rmerge(I) obs: 0.088 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 解像度: 1.9→6 Å / σ(F): 1 /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→6 Å
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拘束条件 |
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拘束条件 | *PLUS
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