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万見
- PDB-1rmd: RAG1 DIMERIZATION DOMAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rmd
タイトルRAG1 DIMERIZATION DOMAIN
要素RAG1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / RAG1 / V(D)J RECOMBINATION / ANTIBODY / MAD / RING FINGER / ZINC BINUCLEAR CLUSTER / ZINC FINGER / DNA-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


pre-B cell allelic exclusion / regulation of behavioral fear response / V(D)J recombination / negative regulation of T cell apoptotic process / negative regulation of thymocyte apoptotic process / regulation of T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / T cell homeostasis / protein autoubiquitination / B cell differentiation ...pre-B cell allelic exclusion / regulation of behavioral fear response / V(D)J recombination / negative regulation of T cell apoptotic process / negative regulation of thymocyte apoptotic process / regulation of T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / T cell homeostasis / protein autoubiquitination / B cell differentiation / thymus development / visual learning / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / chromatin organization / T cell differentiation in thymus / endonuclease activity / DNA recombination / adaptive immune response / sequence-specific DNA binding / histone binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / protein homodimerization activity / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Recombination-activating protein 1 zinc-finger domain / V(D)J recombination-activating protein 1, Zinc finger / RAG nonamer-binding domain / NBD domain profile. / Zinc finger RAG1-type profile. / V(D)J recombination-activating protein 1 / RAG1 importin-binding / RAG1 importin binding / Recombination-activation protein 1 (RAG1), recombinase / Classic Zinc Finger ...Recombination-activating protein 1 zinc-finger domain / V(D)J recombination-activating protein 1, Zinc finger / RAG nonamer-binding domain / NBD domain profile. / Zinc finger RAG1-type profile. / V(D)J recombination-activating protein 1 / RAG1 importin-binding / RAG1 importin binding / Recombination-activation protein 1 (RAG1), recombinase / Classic Zinc Finger / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Double Stranded RNA Binding Domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger C2H2 superfamily / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
V(D)J recombination-activating protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Bellon, S.F. / Rodgers, K.K. / Schatz, D.G. / Coleman, J.E. / Steitz, T.A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of the RAG1 dimerization domain reveals multiple zinc-binding motifs including a novel zinc binuclear cluster.
著者: Bellon, S.F. / Rodgers, K.K. / Schatz, D.G. / Coleman, J.E. / Steitz, T.A.
履歴
登録1997年1月10日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_keywords / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_keywords.text / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAG1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4135
ポリマ－13,1511
非ポリマー2624
水93752
1
A: RAG1
ヘテロ分子

A: RAG1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,82610
ポリマ－26,3032
非ポリマー5238
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+2/31
単位格子
Length a, b, c (Å)57.580, 57.580, 98.430
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 RAG1 / V(D)J RECOMBINATION ACTIVATING PROTEIN 1


分子量: 13151.449 Da / 分子数: 1 / 断片: ZINC-BINDING DIMERIZATION DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株: BL21 / 細胞株 (発現宿主): BL21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15919
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 5-10 % PEG 4K, 100MM HEPES, PH 7.5, 10% ETHYLENE GLYCOL
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15-10 %PEG40001reservoir
2100 mMHEPES1reservoir
310 %ethylene glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.35
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE AREA DETECTOR / 日付: 1996年6月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.35 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 36957 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 15.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 24
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.61 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Rsym value: 0.61 / % possible all: 95.6
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BAZFAZモデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
BAZFAZ位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 4
詳細: LOCAL SCALING USING MAXSCALE WAS USED TO CORRECT THE HIGHLY ANISOTROPIC DATA. THE LOW OVERALL COMPLETION OF THE DATA REFLECT THIS ANISOTROPY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 668 9.6 %RANDOM
Rwork0.209 ---
obs0.209 6970 60.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数911 0 4 52 967
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.47
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / Rfactor Rfree error: 0.042 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 43 10.4 %
Rwork0.259 372 -
obs--29.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PAR.WATTOP_116_117.ZN
X-RAY DIFFRACTION3PAR.ZNTOP_118.ZN
X-RAY DIFFRACTION4TOP_119.ZN
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.47

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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