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- PDB-1rlb: RETINOL BINDING PROTEIN COMPLEXED WITH TRANSTHYRETIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rlb
タイトルRETINOL BINDING PROTEIN COMPLEXED WITH TRANSTHYRETIN
要素
  • RETINOL BINDING PROTEIN
  • TRANSTHYRETIN
キーワードCOMPLEX (PROTEIN/PROTEIN) / COMPLEX (PROTEIN-PROTEIN) / COMPLEX (PROTEIN-PROTEIN) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Retinoid metabolism disease events / urinary bladder development / vitamin A import into cell / embryonic retina morphogenesis in camera-type eye / retinol transport / female genitalia morphogenesis / retinol transmembrane transporter activity / embryonic organ morphogenesis / maintenance of gastrointestinal epithelium / embryonic skeletal system development ...Retinoid metabolism disease events / urinary bladder development / vitamin A import into cell / embryonic retina morphogenesis in camera-type eye / retinol transport / female genitalia morphogenesis / retinol transmembrane transporter activity / embryonic organ morphogenesis / maintenance of gastrointestinal epithelium / embryonic skeletal system development / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / detection of light stimulus involved in visual perception / retinal metabolic process / molecular carrier activity / eye development / heart trabecula formation / retinal binding / retinol metabolic process / cardiac muscle tissue development / retinol binding / positive regulation of immunoglobulin production / Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / response to muscle activity / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / uterus development / hormone binding / vagina development / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / response to retinoic acid / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / lung development / gluconeogenesis / response to insulin / hormone activity / positive regulation of insulin secretion / male gonad development / azurophil granule lumen / glucose homeostasis / heart development / response to ethanol / spermatogenesis / Amyloid fiber formation / response to xenobiotic stimulus / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Retinol binding protein/Purpurin / Lipocalin, ApoD type / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Lipocalin family conserved site / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase ...Retinol binding protein/Purpurin / Lipocalin, ApoD type / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Lipocalin family conserved site / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Lipocalin signature. / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RETINOIC ACID / Retinol-binding protein 4 / Transthyretin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Monaco, H.L. / Rizzi, M. / Coda, A.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1995
タイトル: Structure of a complex of two plasma proteins: transthyretin and retinol-binding protein.
著者: Monaco, H.L. / Rizzi, M. / Coda, A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystallization of the Macromolecular Complex Transthyretin Retinol Binding Protein
著者: Monaco, H.L. / Mancia, F. / Rizzi, M. / Coda, A.
履歴
登録1995年2月20日処理サイト: BNL
改定 1.01996年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSTHYRETIN
B: TRANSTHYRETIN
C: TRANSTHYRETIN
D: TRANSTHYRETIN
E: RETINOL BINDING PROTEIN
F: RETINOL BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,8658
ポリマ－95,2656
非ポリマー6012
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10560 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area37090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)222.400, 163.400, 55.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質
TRANSTHYRETIN / PREALBUMIN


分子量: 13776.376 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: PLASMA / 参照: UniProt: P02766
#2: タンパク質 RETINOL BINDING PROTEIN


分子量: 20079.545 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: PLASMA / 参照: UniProt: P02753
#3: 化合物 ChemComp-REA / RETINOIC ACID / 3,7-ジメチル-9-(2,6,6-トリメチル-1-シクロヘキセニル)ノナ-2,4,6,8-テトラエン酸


分子量: 300.435 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28O2
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.5 %
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 53.5 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 5.5 / 手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115-20 mg/mlprotein11
20.1 Msuccinate12
33 %ethylene glycol12
42.3 Mammonium sulfate12

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データ収集

放射光源波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 17465 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.09
反射
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / 最低解像度: 6 Å / Num. measured all: 47491 / Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / 最低解像度: 3.3 Å / % possible obs: 83.2 % / Num. unique obs: 2359

-
解析

ソフトウェア
名称分類
MSCデータ収集
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
MSCデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 3.1→6 Å / σ(F): 0
詳細: THERE IS CLOSE CONTACT BETWEEN RESIDUE GLU D 66 AND A SYMMETRY-RELATED COPY OF ITSELF.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.215 --
obs0.215 14891 93.5 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6582 0 42 0 6624
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.201
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_dihedral_angle_deg / Dev ideal: 26.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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